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8.5 : Catabolisme des Lipides et des Protéines - Biologie


Objectifs d'apprentissage

  • Décrire comment les lipides sont catabolisés
  • Décrire comment le catabolisme lipidique peut être utilisé pour identifier les microbes
  • Décrire comment les protéines sont catabolisées
  • Décrire comment le catabolisme des protéines peut être utilisé pour identifier les bactéries

Les sections précédentes ont discuté du catabolisme du glucose, qui fournit de l'énergie aux cellules vivantes, ainsi que de la façon dont les polysaccharides comme le glycogène, l'amidon et la cellulose sont dégradés en monomères de glucose. Mais les microbes consomment plus que des glucides pour se nourrir. En fait, le monde microbien est connu pour sa capacité à dégrader un large éventail de molécules, à la fois naturelles et fabriquées par des processus humains, pour les utiliser comme sources de carbone. Dans cette section, nous verrons que les voies du catabolisme des lipides et des protéines se connectent à celles utilisées pour le catabolisme des glucides, aboutissant finalement à la glycolyse, à la réaction de transition et aux voies du cycle de Krebs. Les voies métaboliques doivent être considérées comme poreuses, c'est-à-dire que les substances entrent par d'autres voies et que les intermédiaires partent pour d'autres voies. Ces voies ne sont pas des systèmes fermés. De nombreux substrats, intermédiaires et produits dans une voie particulière sont des réactifs dans d'autres voies.

Catabolisme des lipides

Les triglycérides sont une forme de stockage d'énergie à long terme chez les animaux. Ils sont composés de glycérol et de trois acides gras (voir [lien]). Les phospholipides composent les membranes cellulaires et organelles de tous les organismes à l'exception des archées. La structure des phospholipides est similaire à celle des triglycérides, sauf que l'un des acides gras est remplacé par un groupe de tête phosphorylé (voir [lien]). Les triglycérides et les phospholipides sont d'abord décomposés en libérant des chaînes d'acides gras (et/ou le groupe de tête phosphorylé, dans le cas des phospholipides) du squelette du glycérol à trois carbones. Les réactions de dégradation des triglycérides sont catalysées par des lipases et celles impliquant des phospholipides sont catalysées par des phospholipases. Ces enzymes contribuent à la virulence de certains microbes, comme la bactérie Staphylococcus aureus et le champignon Cryptococcus neoformans. Ces microbes utilisent des phospholipases pour détruire les lipides et les phospholipides dans les cellules hôtes, puis utilisent les produits cataboliques pour produire de l'énergie (voir Facteurs de virulence des agents pathogènes bactériens et viraux).

Les produits résultants du catabolisme lipidique, le glycérol et les acides gras, peuvent être davantage dégradés. Le glycérol peut être phosphorylé en glycérol-3-phosphate et facilement converti en glycéraldéhyde 3-phosphate, qui se poursuit par la glycolyse. Les acides gras libérés sont catabolisés dans un processus appelé -oxydation, qui élimine séquentiellement les groupes acétyle à deux carbones des extrémités des chaînes d'acides gras, réduisant ainsi le NAD+ et FAD pour produire NADH et FADH2, respectivement, dont les électrons peuvent être utilisés pour fabriquer de l'ATP par phosphorylation oxydative. Les groupes acétyle produits pendant la β-oxydation sont transportés par la coenzyme A jusqu'au cycle de Krebs, et leur mouvement à travers ce cycle entraîne leur dégradation en CO2, produisant de l'ATP par phosphorylation au niveau du substrat et NADH et FADH supplémentaires2 molécules (voir l'annexe C pour une illustration détaillée de la -oxydation).

D'autres types de lipides peuvent également être dégradés par certains microbes. Par exemple, la capacité de certains agents pathogènes, comme Mycobacterium tuberculosis, dégrader le cholestérol contribue à leur virulence. Les chaînes latérales du cholestérol peuvent être facilement éliminées par voie enzymatique, mais la dégradation des anneaux fusionnés restants est plus problématique. Les quatre anneaux fusionnés sont brisés séquentiellement dans un processus en plusieurs étapes facilité par des enzymes spécifiques, et les produits résultants, y compris le pyruvate, peuvent être davantage catabolisés dans le cycle de Krebs.

Exercice (PageIndex{1})

Comment les lipases et les phospholipases peuvent-elles contribuer à la virulence des microbes ?

Catabolisme des protéines

Les protéines sont dégradées par l'action concertée d'une variété d'enzymes protéases microbiennes. Les protéases extracellulaires coupent les protéines en interne au niveau de séquences d'acides aminés spécifiques, les décomposant en peptides plus petits qui peuvent ensuite être absorbés par les cellules. Certains agents pathogènes cliniquement importants peuvent être identifiés par leur capacité à produire un type spécifique de protéase extracellulaire. Par exemple, la production de la protéase gélatinase extracellulaire par des membres des genres Protée et Serratia peut être utilisé pour les distinguer des autres bactéries entériques à Gram négatif. Après l'inoculation et la croissance des microbes dans le bouillon de gélatine, la dégradation de la protéine de gélatine due à la production de gélatinase empêche la solidification de la gélatine lorsqu'elle est réfrigérée. D'autres agents pathogènes se distinguent par leur capacité à dégrader la caséine, principale protéine présente dans le lait. Lorsqu'elle est cultivée sur gélose au lait écrémé, la production de la protéase caséinase extracellulaire provoque la dégradation de la caséine, qui apparaît comme une zone de compensation autour de la croissance microbienne. Production de caséinase par le pathogène opportuniste Pseudomonas aeruginosa peut être utilisé pour le distinguer des autres bactéries gram-négatives apparentées.

Après dégradation de la protéase extracellulaire et absorption des peptides dans la cellule, les peptides peuvent ensuite être décomposés davantage en acides aminés individuels par des protéases intracellulaires supplémentaires, et chaque acide aminé peut être désaminé par voie enzymatique pour éliminer le groupe amino. Les molécules restantes peuvent alors entrer dans la réaction de transition ou le cycle de Krebs.

Exercice (PageIndex{2})

Comment le catabolisme des protéines peut-il aider à identifier les microbes ?

partie 3

Parce que la méningite bactérienne progresse si rapidement, les médecins d'Hannah avaient décidé de la traiter agressivement avec des antibiotiques, sur la base d'une observation empirique de ses symptômes. Cependant, les tests de laboratoire pour confirmer la cause de la méningite d'Hannah étaient toujours importants pour plusieurs raisons. N. meningitidis est un agent pathogène infectieux qui peut se transmettre d'une personne à une autre par contact étroit; donc, si les tests confirment N. meningitidis En tant que cause des symptômes d'Hannah, les parents d'Hannah et d'autres personnes qui ont été en contact étroit avec elle pourraient avoir besoin d'être vaccinés ou de recevoir des antibiotiques prophylactiques pour réduire leur risque de contracter la maladie. En revanche, s'il s'avère que N. meningitidis n'en est pas la cause, les médecins d'Hannah devront peut-être modifier son traitement.

Le laboratoire clinique a effectué une coloration de Gram sur les échantillons de sang et de LCR d'Hannah. La coloration de Gram a montré la présence d'un diplocoque à Gram négatif en forme de haricot. Le technicien du laboratoire de l'hôpital a mis en culture l'échantillon de sang d'Hannah sur de la gélose au sang et de la gélose au chocolat, et la bactérie qui s'est développée sur les deux milieux a formé des colonies grises non hémolytiques. Ensuite, il a effectué un test d'oxydase sur cette bactérie et a déterminé qu'elle était positive à l'oxydase. Enfin, il a examiné le répertoire de sucres que la bactérie pouvait utiliser comme source de carbone et a constaté que la bactérie était positive pour l'utilisation de glucose et de maltose mais négative pour l'utilisation de lactose et de saccharose. Tous ces résultats de tests sont cohérents avec les caractéristiques de N. meningitidis.

Exercice (PageIndex{3})

  1. Que nous disent ces résultats de test sur les voies métaboliques de N. meningitidis?
  2. Pourquoi pensez-vous que l'hôpital a utilisé ces tests biochimiques pour l'identification au lieu de l'analyse moléculaire par test ADN ?

Concepts clés et résumé

  • Collectivement, les microbes ont la capacité de dégrader une grande variété de sources de carbone en plus des glucides, y compris les lipides et les protéines. Les voies cataboliques de toutes ces molécules finissent par se connecter à la glycolyse et au cycle de Krebs.
  • Plusieurs types de lipides peuvent être dégradés microbiennement. Les triglycérides sont dégradés par les extracellulaires lipase, libérant les acides gras du squelette du glycérol. Les phospholipides sont dégradés par phospholipases, libérant les acides gras et le groupe de tête phosphorylé du squelette du glycérol. Les lipases et les phospholipases agissent comme facteurs de virulence pour certains microbes pathogènes.
  • Les acides gras peuvent être encore dégradés à l'intérieur de la cellule par -oxydation, qui élimine séquentiellement les groupes acétyle à deux carbones des extrémités des chaînes d'acides gras.
  • La dégradation des protéines implique des extracellulaires protéases qui dégradent les grosses protéines en peptides plus petits. La détection des protéases extracellulaires gélatinase et caséinase peut être utilisée pour différencier les bactéries cliniquement pertinentes.

Choix multiple

Laquelle des molécules suivantes n'est pas produite lors de la dégradation des phospholipides ?

A. glucose
B. glycérol
C. les groupes acétyle
D. acides gras

UNE

Quel type d'enzyme est la caséinase ?

A. phospholipase
B. lipase
C. protéase extracellulaire
D. protéase intracellulaire

C

Lequel des éléments suivants est la première étape de la dégradation des triglycérides ?

A. élimination des acides gras
B. -oxydation
C. rupture d'anneaux fusionnés
D. formation de peptides plus petits

UNE

Remplir les trous

Le processus par lequel les unités à deux carbones sont éliminées séquentiellement des acides gras, produisant de l'acétyl-CoA, FADH2, et NADH s'appelle ________.

-oxydation

La NADH et la FADH2 produits pendant la β-oxydation sont utilisés pour fabriquer ________.

ATP par phosphorylation oxydative

________ est un type de milieu utilisé pour détecter la production d'une protéase extracellulaire appelée caséinase.

Gélose au lait écrémé

Réponse courte

Comment les produits de dégradation des lipides et des protéines sont-ils liés aux voies du métabolisme du glucose ?

Quelle est la stratégie générale utilisée par les microbes pour la dégradation des macromolécules ?

Esprit critique

Pensez-vous que la β-oxydation puisse se produire dans un organisme incapable de respirer cellulaire ? Pourquoi ou pourquoi pas?


Le catabolisme des graisses et des protéines pour l'énergie

Avant d'entrer dans quoi que ce soit, que signifie le mot catabolisme ? Lorsque nous avons passé en revue les réactions cataboliques et anaboliques, nous avons dit que les réactions cataboliques sont celles qui brisent les molécules. Pour vous rappeler ce que signifie catabolique, pensez à une CATastrophe où les choses s'effondrent et se brisent. Vous pourriez aussi vous souvenir des chats qui déchirent vos meubles.

Afin de produire de l'ATP pour l'énergie, le corps décompose principalement les glucides, certaines graisses et de très petites quantités de protéines. Les glucides sont l'aliment de prédilection, l'aliment préféré que les cellules utilisent pour fabriquer de l'ATP, mais nous allons maintenant voir comment nos cellules utilisent les graisses et les protéines pour produire de l'énergie. Ce que nous allons découvrir, c'est qu'ils vont TOUS être transformés en sucres (acétyle) comme le montre cette image ci-dessous.

Commençons par passer en revue rapidement les choses que vous savez déjà, car on suppose que vous avez déjà appris la respiration cellulaire et comment les niveaux de glucose sont régulés dans votre sang !

Le glucose peut être stocké sous forme de glycogène par un processus connu sous le nom de glycogenèse. L'hormone qui favorise ce processus est l'insuline. Ensuite, lorsque le glycogène doit être décomposé, l'hormone glucagon favorise glycogénolyse (Glycogène-o-lyse) pour briser le glycogène et augmenter le taux de sucre dans le sang.

Le glucose se décompose pour former du phosphoglycérate (PGAL) puis de l'acide pyruvique. Comment appelle-t-on ce processus de division du glucose en deux sucres pyruviques ? C'est glycolyse (glyco=glucose, et la -lyse doit se décomposer). Lorsqu'il n'y a pas assez d'oxygène, l'acide pyruvique est converti en acide lactique. Lorsque l'oxygène devient disponible, l'acide lactique est reconverti en acide pyruvique. Rappelez-vous que tout cela se produit dans le cytoplasme.

Les pyruvates sont ensuite, en aérobie, brisés dans les mitochondries en acétyl-CoA. Les sucres acétyles sont mis dans le cycle de l'acide citrique de Krebs et ils sont totalement divisés en dioxyde de carbone et un tas d'hydrogènes sont éliminés. Les hydrogènes sont captés par le FAD et le NAD qui les fouettent ensuite à travers une rangée de coenzymes. Au fur et à mesure que ces hydrogènes sont transférés, phosphorylation se produit pour attacher un groupe phosphate à l'ADP pour créer de l'ATP. À la fin, lorsque les hydrogènes se fixent à l'oxygène, c'est la phosphorylation oxydative.

Concentrons-nous maintenant sur le métabolisme des graisses et des protéines.

Le catabolisme des graisses

Les prochains aliments préférés pour produire de l'énergie après les sucres sont les graisses. Les graisses sont stockées dans nos cellules graisseuses sous forme de triglycérides, tout comme le glucose est stocké sous forme de glycogène dans notre foie et nos muscles. Les triglycérides sont constitués de trois acides gras saturés. Rappelez-vous qu'un acide gras n'est qu'une longue chaîne de carbones avec des hydrogènes attachés. Les acides gras ont toujours un nombre pair d'atomes de carbone. Ils peuvent être 12, 14, 16, 18, 20, 24 carbones et ainsi de suite. Vous ne trouverez jamais un FA qui contient un nombre impair de carbones. Ce qui se passe, c'est que cet acide gras est décomposé deux carbones à la fois, ce qui le transforme en sucre acétyle à deux carbones. C'est ce qu'on appelle un réaction d'oxydation bêta. Ensuite, ils sont décomposés dans le cycle de krebs comme s'il s'agissait de sucres.

Nous savons qu'un acide gras n'est pas une petite molécule comme le glucose qui a 6 atomes de carbone de long. Cela ressemble plus à, disons, 24 carbones de long, ce qui formerait un énorme 12 sucres acétyles et comme il s'agissait d'un triglycéride au départ, il y aurait trois acides gras. Imagine ça! Le catabolisme d'un triglycéride créera 36 sucres acétyles à la fois et il inondera le système et ils ne peuvent pas parcourir le cycle de krebs assez rapidement pour que certains de ces sucres acétyles deviennent acides céto. Ceux-ci ont tendance à se former lorsque le corps décompose les graisses plus rapidement que la normale. Chaque gramme de graisse fournit deux fois plus d'énergie que les glucides ou les protéines. Chaque fois qu'il y a une augmentation du taux de décomposition des graisses, il y a plus d'acides céto (aka corps cétoniques). Notez que puisque les graisses sont transformées en sucres acétyles qui entrent dans le cycle de krebs, cela signifie qu'elles DOIVENT avoir de l'oxygène. Les sucres sont les seuls aliments qui peuvent être décomposés sans avoir besoin d'oxygène.

Catabolisme des graisses –> Formation d'acides céto-acides (“corps cétoniques”)

Les coureurs de marathon disent que courir les 6 derniers kilomètres est plus difficile que les 20 premiers. L'expression couramment utilisée est censée frapper le mur. On a l'impression que vous ne pouvez pas bouger. Il existe un certain nombre de théories, mais l'une d'entre elles est que vous avez utilisé tous vos sucres et que maintenant vous êtes passé aux graisses parce que vous DEVEZ utiliser de l'oxygène pour générer de l'ATP. Au moins avant avec des sucres que tu faisais au moins certains énergie.

Le catabolisme des protéines

Les protéines sont l'aliment que l'on préfère le moins utiliser comme énergie, mais si le corps en a besoin, il le fera. Les protéines sont constituées d'acides aminés, donc lorsqu'elles sont digérées, nous nous retrouvons avec des centaines ou des milliers d'acides aminés.

L'image à votre droite vous rappelle à quoi ressemble un acide aminé. Il commence par un atome de carbone, attaché d'un côté est un groupe amino, de l'autre côté est un groupe acide (COOH), troisièmement un hydrogène. Là où ils diffèrent, c'est ce qui est attaché à la place de “R.”

Pour utiliser les acides aminés comme énergie, vous devez les convertir en sucres. Les sucres sont constitués de carbone, d'hydrogène et d'oxygène. Les graisses sont principalement du carbone et des hydrogènes. Les acides aminés ont des atomes de carbone, d'hydrogène, d'oxygène et d'azote.

Si nous voulons transformer les acides aminés en sucres, nous devons éliminer cet azote pour le transformer en sucre. Le processus d'élimination de ce groupe aminé est appelé désamination (en enlevant le groupe amino, NH2). Lorsque vous supprimez ce NH2, vous formez en fait NH3 (Ammoniac). Ensuite, dans votre foie, cet ammoniac est transformé en Urée qui est essentiellement un carbone et un oxygène avec deux groupes amino. Votre foie libère cette urée dans la circulation sanguine et constitue le principal déchet organique transporté dans notre circulation sanguine. Lorsqu'ils mesurent cliniquement la quantité d'urée dans votre sang, ce qui est communément appelé le Niveau BUN. BUN signifie Blood Urea Nitrogen (l'urée contient de l'azote). Ce sang est ensuite filtré par nos reins et apparaît dans nos urines comme le principal déchet organique de notre urine.

Nous avons donc expliqué comment les groupes aminés sont supprimés afin qu'il n'y ait pas d'azote, donc chimiquement, nous nous retrouvons avec des carbones, des hydrogènes et des oxygènes comme un sucre. Comment s'appelle ce nouveau groupe d'acides aminés sans l'amine ? Maintenant qu'il n'a pas le groupe amino, c'est toujours un acide et on l'appelle un acide céto (alias “corps cétoniques”). Le cétoacide peut être transformé de manière réversible en sucre acétylé.

Acides aminés -> NH2 supprimé -> NH3 -> L'urée est formée dans le foie et excrétée dans l'urine.

Il existe de nombreux types de cétoacides, mais nous en mentionnerons trois.

1) L'acétone est un corps cétonique très important.
2) Acide acétoacétique.
3) Acide bêta-hydroxybutyrique

L'acétone a une odeur caractéristique et était le produit chimique le plus couramment utilisé dans le dissolvant pour vernis à ongles. Chaque fois que quelqu'un forme des quantités accrues d'acides céto, vous pouvez sentir l'odeur de l'acétone dans son haleine, tout comme vous pouvez sentir quand quelqu'un a bu de l'alcool.

Lorsque le corps fabrique du sucre qui n'était pas un sucre, comme les cétoacides en sucres acétylés, cela s'appelle néoglucogenèse. Ce nom est généralement réservé aux protéines spécifiquement.

Néoglucogenèse : acides céto-acides -> Sucre acétyl-CoA

Exemples cliniques des raisons pour lesquelles quelqu'un (un futur professionnel de la santé potentiel comme vous) devrait se soucier de cela…

Considérations cliniques derrière le régime Atkins Low Carb

La principale raison pour laquelle les régimes ne fonctionnent pas est que les gens ne suivent pas le régime. Cela dit, il existe des preuves qu'un régime pauvre en glucides ou sans glucides peut être plus efficace. Atkin’s est l'original et il est très strict : pas de glucides du tout. En fait, la plupart des régimes sont maintenant des régimes à faible teneur en glucides ou sans glucides, où ils disent que vous pouvez manger toutes les protéines que vous voulez. Vous pouvez manger tout le poisson, le thon, le poulet et les légumes que vous voulez, mais vous devez réduire considérablement votre consommation de glucides. Vous ne pouvez pas manger de fruits, de miel ou d'utiliser du sucre comme édulcorant, mais le pire est que vous ne pouvez pas avoir d'amidon (pain, pâtes, pommes de terre, maïs, biscuits, gâteaux, etc.). Réduire votre consommation de glucides est la clé pour éliminer les graisses en supposant que vous allez rester au régime.

Chacun de nous dispose d'une réserve de 24 heures de sucres dans le foie sous forme de glycogène. Si nous suivons le régime sans glucides et supprimons tous les glucides, 24 heures plus tard, après qu'il n'y ait plus de glucides dans mon corps, la dégradation des graisses, la deuxième forme d'énergie préférée, commence. Le système aura une augmentation de l'acétone et d'autres corps cétoniques, c'est pourquoi on l'appelle un régime céto. Pour mémoire, personne n'est jamais mort d'un régime sans ou à faible teneur en glucides.

Si vous êtes intéressé par ce sujet, je vous invite à consulter ce rapport : Examen des régimes cétogènes à faible teneur en glucides. Il est dit cétogène car si vous réduisez vos glucides et augmentez vos protéines, cela génère des acides céto (-géniques). Cet article vient de Rapports actuels sur l'athérosclérose parce que réduire vos graisses est important pour réduire votre risque d'athérosclérose.

Acidose céto dans le diabète non géré

Considérons d'abord ceci : que se passe-t-il lorsque vous jeûnez ? Que vous jeûniez pour des raisons religieuses ou que vous n'ayez rien mangé depuis longtemps, que se passe-t-il ? Dans notre foie, nous avons une réserve d'environ 24 heures de glucides stockés sous forme de glycogène hépatique. Si quelqu'un est incapable de manger, cet apport de glycogène hépatique sera libéré dans la circulation sanguine, car les sucres sont la source de nourriture préférée du corps pour fabriquer de l'ATP. Vers la fin de la période de 24 heures, à mesure que les sucres s'appauvrissent, la dégradation des graisses et dans une moindre mesure, les protéines commencent à compenser la perte d'énergie.

À partir de la décomposition des graisses et des protéines, des acides céto se forment, y compris l'acétone, et l'acétone peut être sentie car l'acétone qui se trouve dans votre circulation sanguine traverse vos poumons. Tout comme l'alcool à friction s'évapore, l'acétone s'évapore de vos poumons et peut être sentie lorsque vous expirez. Tout clinicien averti peut sentir cette acétone dans l'haleine de ses patients. Cela pourrait se produire parce que quelqu'un jeûne ou cela pourrait aussi être dû au diabète. C'est aussi ce qui arrive quand on boit de l'alcool. Même si vous utilisez un bain de bouche, l'alcool gardera se volatiliser pendant que vous expirez. Plus le taux d'alcool dans votre sang est égal à celui de votre haleine.

En tant que futur infirmier ou professionnel clinique, avant d'effectuer des tests de laboratoire, vous noterez l'historique du cas. Vous êtes censé remarquer des choses comme l'alcool ou l'acétone dans l'haleine de vos patients.

Le diabète est un trouble très compliqué. Il en existe différents types. Pour rester très simple, le problème fondamental du diabète est une carence en insuline qui ne permet pas aux sucres d'être transportés dans les cellules pour être utilisés comme énergie. Dans le cas des cellules hépatiques, la majeure partie du sucre est réunie pour former du glycogène pour un stockage temporaire.

Si quelqu'un n'a pas assez d'insuline, le sucre va s'accumuler dans son sang car il continue de manger des aliments/féculents et cela s'appelle hyperglycémie (‘glyc-‘ fait référence au glucose et ‘-emia’ signifie dans le sang). Au fur et à mesure que le niveau de sucre augmente, le sucre commence à se répandre dans l'urine et c'est ce qu'on appelle glycosurie (‘glyco-‘ signifie glucose, ‘-uria’ signifie dans l'urine).

Les personnes atteintes de diabète peuvent se rendre dans une pharmacie et prendre une jauge pour prélever un échantillon de leur urine. Il y a un nuancier pour qu'ils puissent voir s'il y a du sucre dans le sang. Plus il est élevé, plus leur diabète est grave. Ce n'est pas le plus gros problème, cependant. Si vous n'avez pas assez d'insuline, vos cellules n'ont pas assez de glucides pour produire de l'énergie. Les cellules manquent d'énergie et, par conséquent, elles vont décomposer les graisses et les protéines à un rythme plus rapide que la normale, car elles ne peuvent pas utiliser le sucre comme énergie.

Chaque fois que vous décomposez les graisses et les protéines, les cétoacides augmentent, ce que l'on appelle cétonémie (-émie moyenne dans le sang) ou cétose (accumulation d'acides céto dans le sang). Les niveaux d'acide céto deviennent si élevés qu'ils se répandent dans l'urine, alors maintenant ils se développent cétonurie. Il ne devrait jamais y avoir de cétoacides dans l'urine, tout comme il ne devrait pas y avoir de sucres. Ces bandelettes urinaires sucrent à la fois les niveaux de sucre et les niveaux d'acide céto.

Le fait que des sucres et des acides céto-acides sortent de leur urine fait également sortir de l'eau de leur urine par osmose. C'est pourquoi un symptôme classique du diabète est urination fréquente, car les cétoacides et les sucres entraînent constamment de l'eau avec eux. En conséquence, ils ont généralement très soif tout le temps.

Il y a un autre aspect à ce problème : lorsque les cétoacides se répandent dans l'urine, rappelez-vous qu'ils sont en fait des acides, ce qui conduit à un état de acidocétose. Le danger du diabète est que si quelqu'un a besoin de s'injecter de l'insuline et qu'il ne le fait pas, trois jours plus tard, il peut tomber dans le coma et mourir parce que l'augmentation de l'acide (diminution du pH) provoque la dénaturation des protéines.

La question se pose parfois : si quelqu'un souffre de diabète et qu'il ne peut pas décomposer les glucides, il décompose donc les graisses, alors pourquoi tout le monde est-il diabétique ? C'est une erreur. Tous les diabétiques ne sont pas gros. Il y a des diabétiques maigres, mais il y en a aussi des gros, car même s'ils décomposent les graisses, ils pourraient quand même manger plus qu'ils n'en ont besoin.

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Dégradation bactérienne anaérobie des macromolécules protéiques et lipidiques dans les sédiments marins subarctiques

Les micro-organismes des sédiments marins jouent un rôle majeur dans les cycles biogéochimiques marins en minéralisant des quantités substantielles de matière organique à partir de cellules en décomposition. Les protéines et les lipides sont des composants abondants de la nécromasse, mais les identités taxonomiques des micro-organismes qui les dégradent activement restent mal résolues. Ici, nous avons révélé les identités, les interactions trophiques et les caractéristiques génomiques des bactéries qui ont dégradé les protéines et les lipides marqués au 13 C dans des microcosmes anoxiques froids contenant des sédiments marins subarctiques sulfurés. Les protéines et les lipides supplémentés ont été rapidement fermentés en divers acides gras volatils en 5 jours. Le sondage des isotopes stables de l'ADN (SIP) a suggéré que Psychrilyobacter atlanticus était un important dégradant primaire des protéines, et que les membres de Psychromonas étaient d'importants dégradeurs primaires des protéines et des lipides. Les populations de Psychromonas étroitement apparentées, représentées par des variantes distinctes du gène de l'ARNr 16S, utilisaient de manière différentielle des protéines ou des lipides. L'ADN-SIP a également montré un marquage au 13C de diverses deltaprotéobactéries en 10 jours, indiquant un transfert trophique de carbone vers des sulfates-réducteurs putatifs. Les génomes assemblés par métagénome ont révélé que les hydrolyseurs primaires encodaient les peptidases ou lipases sécrétées et les enzymes pour le catabolisme des produits de dégradation des protéines ou des lipides. Les espèces de Psychromonas sont répandues dans divers sédiments marins, ce qui suggère qu'elles sont des acteurs importants dans le traitement du carbone organique in situ. Ensemble, cette étude fournit de nouvelles informations sur les identités, les fonctions et les génomes des bactéries qui dégradent activement les macromolécules de la nécromasse abondantes dans le fond marin.

Déclaration de conflit d'intérêts

Les auteurs déclarent n'avoir aucun conflit d'intérêts.

Les figures

Fig. 1. Profils de concentration de sulfate et…

Fig. 1. Profils de concentration de sulfates et de produits de fermentation dans des microcosmes de sédiments marins subarctiques.

Fig. 2. OTU du gène de l'ARNr 16S enrichies…

Fig. 2. OTU du gène de l'ARNr 16S enrichies en fractions de gradient 13C-ADN-SIP lourdes.

Fig. 3. Marquage différentiel au 13 C et réponse…

Fig. 3. Marquage différentiel au 13C et réponse de Psychromonas sous-OTU dans les sédiments modifiés en protéines et en lipides…

Fig. 4. Modèles métaboliques inférés du génome de protéine-…

Fig. 4. Modèles métaboliques inférés par le génome de bactéries dégradant les protéines et les lipides dans les sédiments marins de l'Arctique.


Contenu

La digestion est la première étape du métabolisme des lipides, et c'est le processus de décomposition des triglycérides en unités monoglycérides plus petites à l'aide d'enzymes lipases. La digestion des graisses commence dans la bouche par digestion chimique par la lipase linguale. Le cholestérol ingéré n'est pas décomposé par les lipases et reste intact jusqu'à ce qu'il pénètre dans les cellules épithéliales de l'intestin grêle. Les lipides continuent ensuite jusqu'à l'estomac où la digestion chimique se poursuit par la lipase gastrique et la digestion mécanique commence (péristaltisme). Cependant, la majeure partie de la digestion et de l'absorption des lipides se produit une fois que les graisses atteignent l'intestin grêle. Les produits chimiques du pancréas (famille des lipases pancréatiques et lipase dépendante des sels biliaires) sont sécrétés dans l'intestin grêle pour aider à décomposer les triglycérides, [10] avec une digestion mécanique supplémentaire, jusqu'à ce qu'ils soient des unités d'acides gras individuelles capables d'être absorbées dans le petit cellules épithéliales de l'intestin. [11] C'est la lipase pancréatique qui est responsable de la signalisation de l'hydrolyse des triglycérides en acides gras libres séparés et en unités de glycérol.

La deuxième étape du métabolisme des lipides est l'absorption des graisses. Les acides gras à chaîne courte peuvent être absorbés dans l'estomac, tandis que la plupart des graisses sont absorbées uniquement dans l'intestin grêle. Une fois que les triglycérides sont décomposés en acides gras et glycérols individuels, avec le cholestérol, ils s'agrègent en structures appelées micelles. Les acides gras et les monoglycérides quittent les micelles et diffusent à travers la membrane pour pénétrer dans les cellules épithéliales intestinales. Dans le cytosol des cellules épithéliales, les acides gras et les monoglycérides sont recombinés en triglycérides. Dans le cytosol des cellules épithéliales, les triglycérides et le cholestérol sont emballés dans des particules plus grosses appelées chylomicrons qui sont des structures amphipathiques qui transportent les lipides digérés. [9] Les chylomicrons traverseront la circulation sanguine pour pénétrer dans les tissus adipeux et autres du corps. [6] [2] [3]

En raison de la nature hydrophobe des lipides membranaires, des triglycérides et des cholestérols, ils nécessitent des protéines de transport spéciales appelées lipoprotéines. [1] La structure amphipathique des lipoprotéines permet le transport des triglycérols et du cholestérol dans le sang. Les chylomicrons sont un sous-groupe de lipoprotéines qui transportent les lipides digérés de l'intestin grêle au reste du corps. Les densités variables entre les types de lipoprotéines sont caractéristiques du type de graisses qu'elles transportent. [12] Par exemple, les lipoprotéines de très basse densité (VLDL) transportent les triglycérides synthétisés par notre corps et les lipoprotéines de basse densité (LDL) transportent le cholestérol vers nos tissus périphériques. [6] [1] Un certain nombre de ces lipoprotéines sont synthétisées dans le foie, mais toutes ne proviennent pas de cet organe. [1]

Une fois que les chylomicrons (ou d'autres lipoprotéines) ont traversé les tissus, ces particules seront décomposées par la lipoprotéine lipase dans la surface luminale des cellules endothéliales dans les capillaires pour libérer des triglycérides. [13] Les triglycérides seront décomposés en acides gras et en glycérol avant d'entrer dans les cellules et le cholestérol restant traversera à nouveau le sang jusqu'au foie. [14]

Dans le cytosol de la cellule (par exemple une cellule musculaire), le glycérol sera converti en glycéraldéhyde 3-phosphate, qui est un intermédiaire dans la glycolyse, pour s'oxyder davantage et produire de l'énergie. Cependant, les principales étapes du catabolisme des acides gras se produisent dans les mitochondries. [15] Les acides gras à longue chaîne (plus de 14 carbones) doivent être convertis en acyl-CoA gras afin de traverser la membrane mitochondriale. [6] Le catabolisme des acides gras commence dans le cytoplasme des cellules, car l'acyl-CoA synthétase utilise l'énergie du clivage d'un ATP pour catalyser l'ajout de coenzyme A à l'acide gras. [6] L'acyl-CoA résultant traverse la membrane mitochondriale et entre dans le processus de bêta-oxydation. Les principaux produits de la voie d'oxydation bêta sont l'acétyl-CoA (qui est utilisé dans le cycle de l'acide citrique pour produire de l'énergie), le NADH et le FADH. [15] Le processus d'oxydation bêta nécessite les enzymes suivantes : acyl-CoA déshydrogénase, énoyl-CoA hydratase, 3-hydroxyacyl-CoA déshydrogénase et 3-cétoacyl-CoA thiolase. [14] Le diagramme de gauche montre comment les acides gras sont convertis en acétyl-CoA. La réaction nette globale, en utilisant le palmitoyl-CoA (16:0) comme substrat modèle est :

7 FAD + 7 NAD + + 7 CoASH + 7 H2O + H(CH2CH2)7CH2CO-SCoA → 8 CH3CO-SCoA + 7 FADH2 + 7 NADH + 7 H +

En plus des graisses alimentaires, les lipides de stockage stockés dans les tissus adipeux sont l'une des principales sources d'énergie pour les organismes vivants. [16] Les triacylglycérols, la membrane lipidique et le cholestérol peuvent être synthétisés par les organismes par diverses voies.

Biosynthèse des lipides membranaires Modifier

Il existe deux grandes classes de lipides membranaires : les glycérophospholipides et les sphingolipides. Bien que de nombreux lipides membranaires différents soient synthétisés dans notre corps, les voies partagent le même schéma. La première étape est la synthèse du squelette (sphingosine ou glycérol), la deuxième étape est l'ajout d'acides gras au squelette pour fabriquer de l'acide phosphatidique. L'acide phosphatidique est encore modifié avec la fixation de différents groupes de tête hydrophiles au squelette. La biosynthèse des lipides membranaires se produit dans la membrane du réticulum endoplasmique. [17]

Biosynthèse des triglycérides Modifier

L'acide phosphatidique est également un précurseur de la biosynthèse des triglycérides. L'acide phosphatidique phosphotase catalyse la conversion de l'acide phosphatidique en diacylglycéride, qui sera converti en triacylglycéride par l'acyltransférase. La biosynthèse des tryglycérides se produit dans le cytosol. [18]

Biosynthèse des acides gras Modifier

Le précurseur des acides gras est l'acétyl-CoA et se trouve dans le cytosol de la cellule. [18] La réaction nette globale, en utilisant le palmitate (16:0) comme substrat modèle est :

8 Acétyl-coA + 7 ATP + 14 NADPH + 6H+ → palmitate + 14 NADP+ + 6H2O + 7ADP + 7P¡

Biosynthèse du cholestérol Modifier

Le cholestérol peut être fabriqué à partir d'acétyl-CoA par une voie en plusieurs étapes connue sous le nom de voie isoprénoïde. Les cholestérols sont essentiels car ils peuvent être modifiés pour former différentes hormones dans le corps telles que la progestérone. [6] 70% de la biosynthèse du cholestérol se produit dans le cytosol des cellules hépatiques. [ citation requise ]

Les troubles du métabolisme des lipides (y compris les erreurs innées du métabolisme des lipides) sont des maladies dans lesquelles des problèmes surviennent lors de la décomposition ou de la synthèse des graisses (ou substances similaires aux graisses). [19] Les troubles du métabolisme des lipides sont associés à une augmentation des concentrations de lipides plasmatiques dans le sang tels que le cholestérol LDL, les VLDL et les triglycérides qui conduisent le plus souvent à des maladies cardiovasculaires. [20] La plupart du temps, ces troubles sont héréditaires, c'est-à-dire qu'il s'agit d'une maladie transmise des parents à l'enfant par le biais de leurs gènes. [19] La maladie de Gaucher (types I, II et III), la maladie de Niemann-Pick, la maladie de Tay-Sachs et la maladie de Fabry sont toutes des maladies où les personnes atteintes peuvent avoir un trouble du métabolisme lipidique de leur corps. [21] Les maladies plus rares concernant un trouble du métabolisme lipidique sont la sitostérolémie, la maladie de Wolman, la maladie de Refsum et la xanthomatose cérébrotendineuse. [21]

Les types de lipides impliqués dans le métabolisme des lipides comprennent :

    Lipides membranaires :
      : Les phospholipides sont un composant majeur de la bicouche lipidique de la membrane cellulaire et se trouvent dans de nombreuses parties du corps. [22] : Les sphingolipides se trouvent principalement dans la membrane cellulaire du tissu neural. [17] : Le rôle principal des glycolipides est de maintenir la stabilité de la bicouche lipidique et de faciliter la reconnaissance cellulaire. [22] : Le tissu neural (y compris le cerveau) contient de grandes quantités de glycérophospholipides. [22]
      : Les cholestérols sont les principaux précurseurs de différentes hormones dans notre corps telles que la progestérone et la testostérone. La fonction principale du cholestérol est de contrôler la fluidité de la membrane cellulaire. [23] – voir aussi stéroïdogenèse : les stéroïdes sont l'une des molécules de signalisation cellulaire importantes. [23] (graisses) – voir aussi lipolyse et lipogenèse : les triacylglycérides sont la principale forme de stockage d'énergie dans le corps humain. [1] – voir aussi métabolisme des acides gras : les acides gras sont l'un des précurseurs utilisés pour la biosynthèse des membranes lipidiques et du cholestérol. Ils sont également utilisés pour l'énergie. : Les sels biliaires sont sécrétés par le foie et ils facilitent la digestion des lipides dans l'intestin grêle. [24] : Les eicosanoïdes sont fabriqués à partir d'acides gras dans le corps et ils sont utilisés pour la signalisation cellulaire. [25] : Les corps cétoniques sont fabriqués à partir d'acides gras dans le foie. Leur fonction est de produire de l'énergie pendant les périodes de famine ou de faible apport alimentaire. [6]
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    Lipide+métabolisme à la National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH) des États-Unis


    Contenu

    Anabolisme des protéines est le processus par lequel les protéines sont formées à partir d'acides aminés. Il repose sur cinq processus : la synthèse des acides aminés, la transcription, la traduction, les modifications post-traductionnelles et le repliement des protéines. Les protéines sont fabriquées à partir d'acides aminés. Chez l'homme, certains acides aminés peuvent être synthétisés en utilisant des intermédiaires déjà existants. Ces acides aminés sont appelés acides aminés non essentiels. Les acides aminés essentiels nécessitent des intermédiaires non présents dans le corps humain. Ces intermédiaires doivent être ingérés, principalement en mangeant d'autres organismes. [4]

    Synthèse d'acides aminés Modifier

    Voies qui forment chaque acide aminé [5]
    Acide aminé Groupe R ‡ Sentier*
    Glycine H- Sérine + THF Glycine (hydroxyméthyltransférase)
    Alanine CH3- Pyruvate Alanine (aminotransférase)
    Valine § (CH3)2-CH- Hydroxyéthyl-TPP + Pyruvate → -acétolactate → Valine
    Leucine § (CH3)2-CH-CH2- Hydroxyéthyl-TPP + Pyruvate → α-cétobutyrate → Leucine
    Isoleucine § CH3-CH2-CH(CH3)- Hydroxyéthyl-TPP + Pyruvate → α-acétolactate → Isoleucine
    Méthionine § CH3-S-(CH2)2- Homocystéine Méthionine (méthionine synthase)
    Proline -(CH2)3- Acide glutamique Glutamate-5-semialdéhyde → Proline (-glutamyl kinase)
    Phénylalanine § Ph-CH2- Phosphoénolpyruvate → 2-céto-3-désoxy arabino heptulosonate-7-phosphate → Chorismate → Phénylalanine
    Tryptophane § Ph-NH-CH=C-CH2- Phosphoénolpyruvate → 2-céto-3-désoxy arabino heptulosonate-7-phosphate → Chorismate → Tryptophane
    Tyrosine HO-Ph-CH2- Phénylalanine → Tyrosine (phénylalanine hydroxylase)
    Sérine HO-CH2- 3-phosphoglycérate → 3-phosphohydroxypyruvate (3-phosphoglycérate déshydrogénase) → 3-phosphosérine (aminotransférase) → Sérine (phosphosérine phosphatase)
    Thréonine § CH3-CH(OH)- Aspartate → β-aspartate-semialdéhyde → Homosérine → Thréonine
    Cystéine HS-CH2- Sérine → Cystathionine → α-cétobutyrate → Cystéine
    Asparagine H2N-CO-CH2- L'acide aspartique Asparagine (asparagine synthétase)
    Glutamine H2N-CO-(CH2)2- Acide glutamique Glutamine (glutamine synthétase)
    Arginine + H2N=C(NH2)-NH-(CH2)3- Glutamate Glutamate-5-semialdéhyde (-glutamyl kinase) → Arginine
    Histidine § NH-CH=N-CH=C-CH2- Glucose → Glucose-6-phosphate → Ribose-5-phosphate → Histidine
    Lysine § + H3N-(CH2)4- Aspartate → β-aspartate-semialdéhyde → Homosérine + lysine
    L'acide aspartique − OOC-CH2- Oxaloacétate → Acide aspartique (aminotransférase)
    Acide glutamique − OOC-(CH2)2- α-cétoglutarate Acide glutamique (aminotransférase)
    Montré dans des conditions physiologiques.

    *Les complexes en italique sont enzymatiques.

    § Ne peut pas être synthétisé chez l'homme.

    Synthèse de polypeptides Modifier

    Transcription Modifier

    Lors de la transcription, l'ARN polymérase lit un brin d'ADN et produit un brin d'ARNm qui peut être traduit davantage. Afin d'initier la transcription, le segment d'ADN qui doit être transcrit doit être accessible (c'est-à-dire qu'il ne peut pas être étroitement emballé). Une fois que le segment d'ADN est accessible, l'ARN polymérase peut commencer à transcrire le brin d'ADN codant en associant des nucléotides d'ARN au brin d'ADN matrice. Au cours de la phase de transcription initiale, l'ARN polymérase recherche une région promotrice sur le brin matrice d'ADN. Une fois que l'ARN polymérase se lie à cette région, elle commence à « lire » le brin d'ADN matrice dans la direction 3' à 5'. [6] L'ARN polymérase attache des bases d'ARN complémentaires au brin d'ADN matrice (l'uracile sera utilisé à la place de la thymine). Les nouvelles bases nucléotidiques sont liées les unes aux autres de manière covalente. [7] Les nouvelles bases finissent par se dissocier des bases d'ADN mais restent liées les unes aux autres, formant un nouveau brin d'ARNm. Ce brin d'ARNm est synthétisé dans le sens 5' à 3'. [8] Une fois que l'ARN atteint une séquence de terminaison, il se dissocie du brin matrice d'ADN et termine également la séquence d'ARNm.

    La transcription est régulée dans la cellule par des facteurs de transcription. Les facteurs de transcription sont des protéines qui se lient à des séquences régulatrices dans le brin d'ADN telles que des régions promotrices ou des régions opérateur. Les protéines liées à ces régions peuvent directement arrêter ou permettre à l'ARN polymérase de lire le brin d'ADN ou peuvent signaler à d'autres protéines d'arrêter ou de permettre la lecture de l'ARN polymérase. [9]

    Traduction Modifier

    Au cours de la traduction, les ribosomes convertissent une séquence d'ARNm (ARN messager) en une séquence d'acides aminés. Chaque segment d'ARNm de 3 paires de bases est un codon qui correspond à un acide aminé ou à un signal d'arrêt. [10] Les acides aminés peuvent avoir plusieurs codons qui leur correspondent. Les ribosomes n'attachent pas directement les acides aminés aux codons d'ARNm. Ils doivent également utiliser des ARNt (ARN de transfert). Les ARN de transfert peuvent se lier aux acides aminés et contenir un anticodon qui peut se lier à l'hydrogène à un codon d'ARNm. [11] Le processus de liaison d'un acide aminé à un ARNt est connu sous le nom de charge d'ARNt. Ici, l'enzyme aminoacyl-ARNt-synthétase catalyse deux réactions. Dans le premier, il attache une molécule d'AMP (clivée de l'ATP) à l'acide aminé. La deuxième réaction clive l'aminoacyl-AMP produisant l'énergie nécessaire pour joindre l'acide aminé à la molécule d'ARNt. [12]

    Les ribosomes ont deux sous-unités, une grande et une petite. Ces sous-unités entourent le brin d'ARNm. La plus grande sous-unité contient trois sites de liaison : A (aminoacyle), P (peptidyle) et E (sortie). Après l'initiation de la traduction (qui est différente chez les procaryotes et les eucaryotes), le ribosome entre dans la période d'élongation qui suit un cycle répétitif. Tout d'abord, un ARNt avec le bon acide aminé pénètre dans le site A. Le ribosome transfère le peptide de l'ARNt du site P vers le nouvel acide aminé de l'ARNt du site A. L'ARNt du site P sera déplacé vers le site E où il sera éjecté. Cela se produit continuellement jusqu'à ce que le ribosome atteigne un codon d'arrêt ou reçoive un signal d'arrêt. [11] Une liaison peptidique se forme entre l'acide aminé attaché à l'ARNt dans le site P et l'acide aminé attaché à un ARNt dans le site A. La formation d'une liaison peptidique nécessite un apport d'énergie. Les deux molécules réagissantes sont le groupe alpha amino d'un acide aminé et le groupe alpha carboxyle des autres acides aminés. Un sous-produit de cette formation de liaison est la libération d'eau (le groupe amino donne un proton tandis que le groupe carboxyle donne un hydroxyle). [2]

    La traduction peut être régulée à la baisse par les miARN (microARN). Ces brins d'ARN peuvent cliver les brins d'ARNm auxquels ils sont complémentaires et arrêteront ainsi la traduction. [13] La traduction peut également être régulée via des protéines auxiliaires. Par exemple, une protéine appelée facteur d'initiation eucaryote 2 (eIF-2) peut se lier à la plus petite sous-unité du ribosome, en commençant la traduction. Lorsque elF-2 est phosphorylé, il ne peut pas se lier au ribosome et la traduction est interrompue. [14]

    Modifications post-traductionnelles Modifier

    Une fois la chaîne peptidique synthétisée, elle doit encore être modifiée. Des modifications post-traductionnelles peuvent survenir avant ou après le repliement des protéines. Les méthodes biologiques courantes de modification des chaînes peptidiques après traduction comprennent la méthylation, la phosphorylation et la formation de ponts disulfure. La méthylation se produit souvent pour l'arginine ou la lysine et implique l'ajout d'un groupe méthyle à un azote (en remplacement d'un hydrogène). Les groupes R de ces acides aminés peuvent être méthylés plusieurs fois tant que les liaisons à l'azote ne dépassent pas 4. La méthylation réduit la capacité de ces acides aminés à former des liaisons hydrogène, de sorte que l'arginine et la lysine qui sont méthylées ont des propriétés différentes de leurs homologues standard. . La phosphorylation se produit souvent pour la sérine, la thréonine et la tyrosine et implique le remplacement d'un hydrogène sur le groupe alcool à l'extrémité du groupe R par un groupe phosphate. Cela ajoute une charge négative sur les groupes R et modifiera ainsi le comportement des acides aminés par rapport à leurs homologues standard. La formation de liaisons disulfure est la création de ponts disulfure (liaisons covalentes) entre deux acides aminés de la cystéine dans une chaîne qui ajoute de la stabilité à la structure repliée. [15]

    Pliage des protéines Modifier

    Une chaîne polypeptidique dans la cellule n'a pas besoin de rester linéaire, elle peut se ramifier ou se replier sur elle-même. Les chaînes polypeptidiques se replient d'une manière particulière en fonction de la solution dans laquelle elles se trouvent. Le fait que tous les acides aminés contiennent des groupes R avec des propriétés différentes est la principale raison pour laquelle les protéines se replient. Dans un environnement hydrophile tel que le cytosol, les acides aminés hydrophobes se concentreront au cœur de la protéine, tandis que les acides aminés hydrophiles seront à l'extérieur. Ceci est entropiquement favorable car les molécules d'eau peuvent se déplacer beaucoup plus librement autour des acides aminés hydrophiles que les acides aminés hydrophobes. Dans un environnement hydrophobe, les acides aminés hydrophiles se concentreront au cœur de la protéine, tandis que les acides aminés hydrophobes seront à l'extérieur. Étant donné que les nouvelles interactions entre les acides aminés hydrophiles sont plus fortes que les interactions hydrophobes-hydrophiles, cela est enthalpiquement favorable. [16] Une fois qu'une chaîne polypeptidique est complètement repliée, elle est appelée protéine. Souvent, de nombreuses sous-unités se combinent pour former une protéine entièrement fonctionnelle, bien qu'il existe des protéines physiologiques qui ne contiennent qu'une seule chaîne polypeptidique. Les protéines peuvent également incorporer d'autres molécules telles que le groupe hème dans l'hémoglobine, une protéine responsable du transport de l'oxygène dans le sang. [17]

    Le catabolisme des protéines est le processus par lequel les protéines sont décomposées en leurs acides aminés. Ceci est également appelé protéolyse et peut être suivi d'une dégradation supplémentaire des acides aminés.

    Catabolisme des protéines via les enzymes Modifier

    Protéases Modifier

    Pensées à l'origine pour perturber uniquement les réactions enzymatiques, les protéases (également appelées peptidases) aident en fait à cataboliser les protéines par clivage et à créer de nouvelles protéines qui n'étaient pas présentes auparavant. Les protéases aident également à réguler les voies métaboliques. Une façon de le faire est de cliver les enzymes dans des voies qui n'ont pas besoin de fonctionner (c'est-à-dire la gluconéogenèse lorsque les concentrations de glucose dans le sang sont élevées). Cela permet d'économiser le plus d'énergie possible et d'éviter les cycles futiles. Des cycles futiles se produisent lorsque les voies catabolique et anabolique sont toutes les deux actives en même temps et accélèrent pour la même réaction. Étant donné que les intermédiaires créés sont consommés, le corps ne réalise aucun gain net. L'énergie est perdue par des cycles futiles. Les protéases empêchent ce cycle de se produire en modifiant le taux d'une des voies, ou en clivant une enzyme clé, elles peuvent arrêter l'une des voies. Les protéases sont également non spécifiques lorsqu'elles se lient au substrat, ce qui permet une grande diversité à l'intérieur des cellules et d'autres protéines, car elles peuvent être clivées beaucoup plus facilement d'une manière économe en énergie. [18]

    Comme de nombreuses protéases ne sont pas spécifiques, elles sont fortement régulées dans la cellule. Sans régulation, les protéases détruiront de nombreuses protéines essentielles aux processus physiologiques. Une façon dont le corps régule les protéases consiste à utiliser des inhibiteurs de protéase. Les inhibiteurs de protéase peuvent être d'autres protéines, petits peptides ou molécules. Il existe deux types d'inhibiteurs de protéase : réversibles et irréversibles. Les inhibiteurs de protéase réversibles forment des interactions non covalentes avec la protéase limitant sa fonctionnalité. Ils peuvent être des inhibiteurs compétitifs, des inhibiteurs non compétitifs et des inhibiteurs non compétitifs. Les inhibiteurs compétitifs rivalisent avec le peptide pour se lier au site actif de la protéase. Les inhibiteurs non compétitifs se lient à la protéase tandis que le peptide est lié mais ne laissent pas la protéase cliver la liaison peptidique. Les inhibiteurs non compétitifs peuvent faire les deux. Les inhibiteurs de protéase irréversibles modifient de manière covalente le site actif de la protéase afin qu'elle ne puisse pas cliver les peptides. [19]

    Exopeptidases Modifier

    Les exopeptidases sont des enzymes qui peuvent cliver l'extrémité d'une chaîne latérale d'acides aminés principalement par l'ajout d'eau. [4] Les enzymes exopeptidases existent dans l'intestin grêle. Ces enzymes ont deux classes : les aminopeptidases sont une enzyme de bordure en brosse et les carboxypeptidases qui proviennent du pancréas. Les aminopeptidases sont des enzymes qui éliminent les acides aminés de l'extrémité aminée des protéines. Ils sont présents dans toutes les formes de vie et sont cruciaux pour la survie car ils effectuent de nombreuses tâches cellulaires afin de maintenir la stabilité. Cette forme de peptidase est une métalloenzyme du zinc et elle est inhibée par l'analogue de l'état de transition. Cet analogue est similaire à l'état de transition réel, il peut donc amener l'enzyme à s'y lier au lieu de l'état de transition réel, empêchant ainsi la liaison au substrat et diminuant les vitesses de réaction. [20] Les carboxypeptidases clivent à l'extrémité carboxyle de la protéine. Bien qu'ils puissent cataboliser des protéines, ils sont plus souvent utilisés dans les modifications post-transcriptionnelles. [21]

    Endopeptidases Modifier

    Les endopeptidases sont des enzymes qui ajoutent de l'eau à une liaison peptidique interne dans une chaîne peptidique et rompent cette liaison. [4] Trois endopeptidases courantes provenant du pancréas sont la pepsine, la trypsine et la chymotrypsine. La chymotrypsine effectue une réaction d'hydrolyse qui se clive après les résidus aromatiques. Les principaux acides aminés impliqués sont la sérine, l'histidine et l'acide aspartique. Ils jouent tous un rôle dans le clivage de la liaison peptidique. Ces trois acides aminés sont connus sous le nom de triade catalytique, ce qui signifie que ces trois doivent tous être présents pour fonctionner correctement. [4] La trypsine se clive après de longs résidus chargés positivement et possède une poche de liaison chargée négativement sur le site actif. Les deux sont produits sous forme de zymogènes, ce qui signifie qu'ils se trouvent initialement dans leur état inactif et qu'après clivage par réaction d'hydrolyse, ils deviennent activés. [2] Les interactions non covalentes telles que la liaison hydrogène entre le squelette peptidique et la triade catalytique aident à augmenter les taux de réaction, permettant à ces peptidases de cliver efficacement de nombreux peptides. [4]

    Catabolisme des protéines via les changements environnementaux Modifier

    PH Modifier

    Les protéines cellulaires sont maintenues à un pH relativement constant afin d'éviter les changements dans l'état de protonation des acides aminés. [22] Si le pH baisse, certains acides aminés de la chaîne polypeptidique peuvent devenir protonés si le pka de leurs groupes R est supérieur au nouveau pH. La protonation peut modifier la charge de ces groupes R. Si le pH augmente, certains acides aminés de la chaîne peuvent se déprotoner (si le pka du groupe R est inférieur au nouveau pH). Cela modifie également la charge du groupe R. Étant donné que de nombreux acides aminés interagissent avec d'autres acides aminés sur la base de l'attraction électrostatique, la modification de la charge peut rompre ces interactions. La perte de ces interactions altère la structure des protéines, mais surtout elle altère la fonction des protéines, ce qui peut être bénéfique ou néfaste. Un changement significatif du pH peut même perturber de nombreuses interactions que les acides aminés produisent et dénaturer (déplier) la protéine. [22]

    Température Modifier

    À mesure que la température dans l'environnement augmente, les molécules se déplacent plus rapidement. Les liaisons hydrogène et les interactions hydrophobes sont des forces stabilisatrices importantes dans les protéines. Si la température augmente et que les molécules contenant ces interactions se déplacent trop vite, les interactions se compromettent voire se cassent. À haute température, ces interactions ne peuvent pas se former et une protéine fonctionnelle est dénaturée. [23] Cependant, cela dépend de deux facteurs, le type de protéine utilisée et la quantité de chaleur appliquée. La quantité de chaleur appliquée détermine si ce changement de protéine est permanent ou s'il peut être transformé pour retrouver sa forme originale. [24]


    Biochimie des lipides, des lipoprotéines et des membranes

    Biochimie des Lipides : Lipoprotéines et Membranes, Tome Six, contient des chapitres concis qui couvrent un large éventail de sujets dans le domaine de la biochimie des lipides et de la biologie cellulaire. Il fournit un pont important entre les manuels de biochimie de grande envergure et les publications de recherche plus techniques, offrant des informations cohérentes et fondamentales.

    C'est un outil précieux pour les étudiants diplômés avancés et les chercheurs qui souhaitent explorer plus en détail la biologie des lipides, et comprend des aperçus de la biologie des lipides chez les procaryotes et les eucaryotes, tout en fournissant également des informations fondamentales sur les descriptions ultérieures de la synthèse des acides gras, de la désaturation et l'allongement et les voies qui conduisent à la synthèse de phospholipides complexes, de sphingolipides et de leurs variantes structurelles. Sont également couvertes des sections sur la façon dont les lipides bioactifs sont impliqués dans la signalisation cellulaire en mettant l'accent sur les implications de la maladie et les conséquences pathologiques.

    Biochimie des Lipides : Lipoprotéines et Membranes, Tome Six, contient des chapitres concis qui couvrent un large éventail de sujets dans le domaine de la biochimie des lipides et de la biologie cellulaire. Il fournit un pont important entre les manuels de biochimie de grande envergure et les publications de recherche plus techniques, offrant des informations cohérentes et fondamentales.

    C'est un outil précieux pour les étudiants diplômés avancés et les chercheurs qui souhaitent explorer plus en détail la biologie des lipides, et comprend des aperçus de la biologie des lipides chez les procaryotes et les eucaryotes, tout en fournissant également des informations fondamentales sur les descriptions ultérieures de la synthèse des acides gras, de la désaturation et l'allongement et les voies qui conduisent à la synthèse de phospholipides complexes, de sphingolipides et de leurs variantes structurelles. Sont également couvertes des sections sur la façon dont les lipides bioactifs sont impliqués dans la signalisation cellulaire en mettant l'accent sur les implications de la maladie et les conséquences pathologiques.


    Exemples de réactions anabolisantes

    Photosynthèse

    Un exemple de réaction anabolique est la photosynthèse. Il s'agit d'une série de réactions biochimiques qui se déroulent dans les chloroplastes des plantes et impliquent la synthèse de glucose à partir de gaz carbonique et de molécules d'eau. Comme toutes les réactions anaboliques, la photosynthèse nécessite un apport d'énergie et est alimentée par l'énergie lumineuse du soleil.

    Synthèse du glycogène

    La synthèse du glycogène (aka glycogenèse) est un autre exemple d'anabolisme. Au cours de la synthèse du glycogène, les molécules de glucose sont assemblées en longues chaînes de glycogène, qui sont utilisées pour stocker de l'énergie dans le foie et les muscles.


    Le voyage d'un métabolite

    Les métabolites sont constamment en voyage par des voies biochimiques au fil du temps. La façon dont ils voyagent et où ils finissent donne aux biochimistes un indice sur la physiologie cellulaire, la morphologie, le comportement et les états pathologiques, en particulier les maladies cardiovasculaires, les maladies neurodégénératives et le cancer. Cette leçon présente le concept clé du flux métabolique et à quoi ressemblent ces voyages biochimiques. La leçon est destinée aux étudiants de premier cycle en biochimie et métabolisme, mais pourrait également être utile à d'autres stagiaires. Consultez les chapitres de la leçon ci-dessous pour en savoir plus.

    CHAPITRES

    Les métabolites partent en voyage

    Ce chapitre présente le flux métabolique en tant que concept clé en biochimie et pourquoi il faut l'étudier

    Les métabolites effectuent des voyages spécifiques

    De courtes animations montreront quelques voies communes du métabolisme central du carbone - glycolyse, fermentation, cycle TCA, voie pentose phosphate, navette malate-aspartate et conversion du citrate en acide gras

    Les voyages sont interconnectés

    Les animations montreront les voies intégrées du métabolisme central du carbone et le voyage du carbone à travers le glucose et la glutamine

    Les trajets peuvent changer

    Ce chapitre décrit comment le flux peut être modifié dans différentes conditions telles que l'hypoxie et pendant le cancer

    Traçage des trajets

    Ce chapitre présente brièvement les façons dont le flux peut être mesuré en laboratoire et l'utilisation de la cinétique pour décrire le flux

    OBJECTIFS D'APPRENTISSAGE

    1. Décrire le flux métabolique dans le contexte des voies biochimiques courantes du métabolisme central du carbone.

    2. Visualisez le flux de carbone du glucose (un sucre) et de la glutamine (un acide aminé) dans les voies centrales du métabolisme du carbone.

    3. Comprendre comment le flux métabolique peut être modifié dans différentes conditions et sa signification.

    4. Identifier des moyens de mesurer le flux métabolique.

    Cette leçon soutient l'enseignement d'un « concept de seuil » en biochimie - Dynamique et régulation des voies biochimiques identifié par l'American Society for Biochemistry and Molecular Biology (ASBMB). Selon l'ASBMB, « les concepts de seuil sont des concepts et des compétences qui, une fois maîtrisés, représentent une compréhension transformée d'une discipline, sans laquelle l'apprenant ne peut pas progresser ».

    Connaissances de base

    Cette leçon est complémentaire aux cours d'introduction au métabolisme qui couvrent l'homéostasie et les principes de la cinétique pour décrire le flux à travers les voies biochimiques. Les élèves devraient apprendre le catabolisme des molécules nutritives telles que les glucides, les lipides et les protéines, et leur anabolisme en molécules de stockage et structurelles pour apprécier la leçon. Ils doivent également être familiarisés avec les réactions d'oxydoréduction et les termes oxydation et réduction. Le contenu est uniquement en anglais à partir d'avril 2021.

    CRÉATEURS

    Cette leçon a été conçue par Shraddha Nayak, stagiaire postdoctorale au Laboratoire d'animation de l'Université de l'Utah avec les conseils des membres du laboratoire et de sa directrice, Janet Iwasa. Il a été réalisé en collaboration avec les biochimistes, Greg Ducker et Jared Rutter. Des commentaires ont été reçus d'éducateurs, Janet Lindsley, Rebecca Roston, Antentor O Hinton, Stephanie Walker, Jessica Fry et Sabrice Guerrier. Les scientifiques Melanie McReynolds, Marcia Haigis et Alison Ringel Moreno ont également fait part de leurs commentaires. Nous remercions le programme FY20 de contrôle nucléaire de la croissance cellulaire et de la différenciation (NC) - Huntsman Cancer Institute pour le financement partiel de ce projet.

    CONDITIONS D'UTILISATION

    Ce travail est sous licence Creative Commons Attribution-NonCommercial-ShareAlike 4.0 International License.


    8.5 : Catabolisme des Lipides et des Protéines - Biologie

    Conformément à la décision du Sénat Politique concernant les cours inactifs, les descriptions de cours pour les cours qui n'ont pas été offerts au cours des trois années universitaires précédentes et qui ne sont pas prévus pour l'année universitaire en cours ont été supprimées de la liste suivante. Pour plus d'informations sur l'un de ces cours inactifs, veuillez contacter le chef du département.

    Les cours de biochimie sont désignés par le BIOC.

    est une introduction à la chimie et aux relations structure-fonction des glucides, des lipides et des protéines. Il examinera le métabolisme de base des glucides et des graisses, en mettant l'accent sur les fluctuations biochimiques qui se produisent dans la santé humaine et les maladies, et comprendra une brève introduction à la génétique moléculaire. Les futurs étudiants du programme accéléré devraient consulter l'École des sciences infirmières concernant l'admission à ce cours.

    PR : niveau 3 de chimie ou de chimie 1010 ou de chimie 1810 ou l'équivalent, et acceptation au baccalauréat en sciences infirmières (collaboratif)

    UL : ne peut pas être utilisé pour obtenir des crédits pour satisfaire aux exigences d'une majeure dans le département de biochimie

    Principes de la science alimentaire

    Alimentation, sécurité alimentaire et santé

    présente les concepts de la composition des aliments, et comment la transformation des aliments affecte l'attrait sensoriel, la durée de conservation et la composition nutritionnelle. Les maladies courantes d'origine alimentaire et hydrique (risques et prévention) sont abordées dans le contenu du cours. Les étudiants seront également initiés aux biotechnologies alimentaires, y compris les organismes génétiquement modifiés, les nutraceutiques et le développement d'aliments fonctionnels.

    Introduction à la biologie moléculaire et à la génétique

    couvrira l'héritabilité de traits simples du phénotype au génotype la découverte de l'ADN en tant que molécule de l'hérédité la structure et la fonction de l'ADN l'élucidation du code génétique et la manipulation de l'ADN pour la technologie de l'ADN recombinant et la biotechnologie.

    CO : BIOC 2101, Chimie 2401, Physique 1021 ou 1051. Les étudiants peuvent remplacer le co-requis Chimie 2401 par Chimie 2440 comme préalable. La chimie 2440 ne peut pas être considérée comme un co-requis de 2100

    PR : BIOC 2101, Chimie 2401, Physique 1021 ou 1051. Les étudiants peuvent remplacer le co-requis Chimie 2401 par Chimie 2440 comme préalable. La chimie 2440 ne peut pas être considérée comme un co-requis de 2100

    Introduction à la biochimie

    est une introduction aux principales substances organiques du vivant, protéines, glucides et lipides : leur structure, leur analyse et leur fonction biochimique. D'autres sujets incluront : les enzymes la biochimie des membranes, y compris la membrane plasmique et les membranes intracellulaires spécialisées et la biochimie de cellules différenciées sélectionnées.

    CR : Pharmacie 2004, ou l'ancienne Pharmacie 3110

    LH : une période de laboratoire de trois heures toutes les semaines

    PR : Chimie 2400 et 2401, ou Chimie 2440 et Physique 1020 ou 1050, et 1021 (ou 1051). Chimie 2401 et Physique 1021 ou 1051 peuvent être effectués simultanément

    Introduction à la nutrition humaine

    (identique à HKR 2600) donne un aperçu de la nutrition humaine en mettant l'accent sur des sujets d'actualité. Les étudiants acquerront une compréhension de la nutrition dans le contexte du maintien de la santé tout au long de la vie. Les sujets abordés incluront la nutrition pendant la grossesse, la nutrition des nourrissons, les apports nutritionnels recommandés au Canada/apports nutritionnels de référence, la perte et la prise de poids, les nutraceutiques et les aides ergogéniques.

    CR : HKR 2600 ou l'ancien Kinésiologie 2600

    (identique à Biologie 3052) est l'étude de la microbiologie de l'eau et des aliments en ce qui concerne les rôles bénéfiques et néfastes des micro-organismes sur l'interaction avec ces systèmes. L'accent sera mis sur la microbiologie des aliments, les fermentations, la détérioration des aliments et les vecteurs alimentaires de maladies humaines.

    CR : BIOC 3054, Biologie 3052 et ancien BIOC 3401

    Fondamentaux de la microbiologie alimentaire

    examine des sujets tels que : les types de forces intermoléculaires dans les biomolécules le repliement des biomolécules et le rôle de l'eau le pH, les tampons et l'ionisation des biomolécules la thermodynamique : les équilibres, les réactions couplées, le transport à travers les membranes et les réactions redox et la liaison des ligands. D'autres sujets incluront : la taille et la forme des isotopes des biomolécules en biochimie et la spectroscopie des biomolécules.

    OU : un cours de résolution de problèmes de deux heures

    PR : BIOC 2101 et Chimie 2300 ou 2301 ou Physique 2053

    examine le catabolisme des glucides, des lipides et des acides aminés. D'autres thèmes seront : les mitochondries, les chloroplastes et la synthèse d'ATP la biosynthèse des glucides et des lipides la spécialisation métabolique des cellules et tissus différenciés et l'intégration du métabolisme.

    CR : l'ancien BIOC 3102 ou Pharmacie 3111

    LH : un laboratoire de trois heures ou un tutorat d'une heure par semaine

    OU : un tutoriel d'une heure ou un laboratoire de trois heures par semaine

    Biochimie des acides nucléiques et biologie moléculaire

    examine la structure, la fonction et la biochimie de l'ADN et de l'ARN et les processus biochimiques dans le flux d'informations du gène à la protéine. Ceux-ci comprendront : les processus de réplication, de recombinaison et de réparation de l'ADN, la transcription de l'ARN et l'épissage de l'ARN et la synthèse des protéines. La régulation de l'expression des gènes sera également abordée à un niveau introductif. Le cours comprendra également une introduction à la méthodologie du clonage.

    LH : jusqu'à quatre heures par semaine qui consistera normalement en une période de laboratoire de trois heures plus une heure supplémentaire le jour suivant.

    PR : BIOC 2101 et BIOC 2100 ou Biologie 2250

    Biochimie moléculaire de la cellule

    se concentre sur la biochimie moléculaire de la régulation intracellulaire, y compris les avancées dans des sujets tels que la transduction du signal, l'apoptose et le cancer. D'autres sujets incluront le traitement et le tri des protéines, les cyclines, la structure, la fonction et la régulation des protéines G, les molécules d'adhésion cellulaire et la structure de la matrice extracellulaire.

    PR : BIOC 2100 ou Biologie 2250 et BIOC 2101

    Fondamentaux de la nutrition humaine

    est le cours de base pour l'étude de la nutrition. Les sources, l'absorption et les rôles physiologiques des nutriments essentiels seront discutés dans le contexte de la croissance, du maintien, de la reproduction et de la santé globale chez les humains.

    examine les sujets suivants : la structure de l'eau et le rôle de l'eau dans les réactions chimiques et les propriétés mécaniques des aliments la chimie et les propriétés physiques des glucides, des protéines et des lipides les dispersions alimentaires les pigments et les colorants naturels l'arôme des aliments les propriétés et applications des enzymes vitamines et minéraux la chimie des substances enzymatiques et non -les caractéristiques de brunissement enzymatique des tissus musculaires, du lait, des œufs, du pain et des tissus végétaux comestibles, des additifs alimentaires et des modifications chimiques des aliments au cours de la transformation.

    PR : BIOC 2000 ou 2005 BIOC 2101 Chimie 2440 ou Chimie 2401

    Nutrition sportive et d'exercice

    traite des rôles spécifiques des nutriments dans le sport et l'exercice, et l'application de la nutrition au sport et à l'exercice.

    PR : BIOC 2600 ou HKR 2600 ou l'ancien BIOC 3200/3201 et l'un des BIOC 311B, MED 310B, HKR 2320

    examine la régulation métabolique au niveau cellulaire et multicellulaire. Les sujets incluront : la théorie du contrôle des hormones : leur biosynthèse et leur mécanisme d'action, la transduction du signal et la coordination endocrinienne des processus métaboliques. Les principes seront illustrés par l'utilisation d'études de cas issues de la littérature médicale et vétérinaire.

    LC : deux à trois heures par semaine, accompagnées de lectures et d'études de cas

    PR : BIOC 2100 ou Biologie 2250 BIOC 3106

    passera en revue l'histoire de la recherche sur les protéines et les propriétés générales des protéines et inclura d'autres sujets tels que: stratégie et méthodes de purification structure chimique, propriétés, modification et détermination de la stratégie de séquençage des acides aminés de la protéine, méthodes de clivage de chaîne et analyse de groupe terminal repliement de la chaîne principale des protéines et les techniques pour déterminer la structure et la relation entre la structure et la fonction : filaments de protéines, moteurs et régulateurs. Il couvrira également les protéines liées à la maladie et d'autres exemples de la littérature actuelle.

    LC : deux à trois heures par semaine, avec lecture assignée

    Sujets actuels en biochimie

    est un cours de séminaire dans lequel les professeurs et les étudiants discuteront de sujets d'intérêt actuel dans la littérature biochimique. Les étudiants seront responsables de la lecture et de l'évaluation critique de la littérature récente.

    PR : étudiants en biochimie spécialisé en dernière année ou autorisation du directeur

    Régulation des gènes procaryotes

    est un traitement détaillé et à jour des mécanismes de régulation génétique trouvés dans les cellules bactériennes. Le cours développera des sujets basés sur les preuves de la génétique bactérienne et des expériences modernes de biologie moléculaire. Les sujets peuvent inclure: la théorie des mutations, la transcription de l'ARN, la régulation positive et négative de la transcription la régulation de la synthèse des protéines le contrôle de la réplication de l'ADN les opérons et régulons bactériens la biologie moléculaire du développement dans les systèmes bactériens et l'évolution et la biologie moléculaire des organites.

    Régulation des gènes eucaryotes et biologie du développement

    détaille les aspects cellulaires et moléculaires de la régulation et du développement des gènes eucaryotes. Les sujets à couvrir incluront le contenu en ADN et l'organisation des eucaryotes, les mécanismes contrôlant l'expression de l'information génétique eucaryote aux niveaux transcriptionnel et post-transcriptionnel, et les méthodologies utilisées pour définir ces mécanismes. Une considération détaillée sera accordée aux événements de surface cellulaire qui régulent l'expression des gènes nucléaires et la spécification de la lignée cellulaire. Les mécanismes de développement opérant dans un certain nombre de systèmes modèles seront discutés.

    (identique à la pharmacie 4105) est enseigné et administré par l'École de pharmacie. Le cours est une introduction aux bases moléculaires et cellulaires de l'immunité et de l'hypersensibilité, et comprendra une discussion sur la manipulation du système immunitaire dans la gestion et le traitement des maladies.

    CO : BIOC 2101, et BIOC 311B ou Médecine 310B

    CR : Pharmacie 4105 et ancienne Pharmacie 3105

    PR : BIOC 2101, et BIOC 311B ou Médecine 310B

    Bioénergétique et Oxydation Biologique

    examine des sujets tels que : la respiration et le transport d'électrons l'organisation fonctionnelle des membranes de transduction d'énergie la structure et la fonction des flavoenzymes, des cytochromes, des protéines fer-soufre et des quinones des enzymes réduction de l'oxygène et des radicaux libres dans les systèmes biologiques.

    LC : deux à trois heures par semaine et lecture assignée

    Membranes - Structure et fonction

    examine la structure des membranes modèles et biologiques, les interactions moléculaires entre les composants membranaires et les effets de ces interactions sur les propriétés biophysiques et fonctionnelles des membranes. D'autres sujets incluront la structure-fonction de systèmes membranaires spécialisés, tels que les lipoprotéines, les surfactants pulmonaires et les radeaux lipidiques, la composition lipidique des membranes dans l'adaptation et la fonction biochimiques et le rôle des protéines membranaires dans le trafic intracellulaire, la fonction des récepteurs, l'activité enzymatique et liées à la membrane. maladies.

    Techniques de recherche biochimique I

    examine le protéome et le génome. Ce cours est conçu pour familiariser les étudiants avec la méthodologie actuelle utilisée dans les analyses des compléments de protéines et de gènes résidant dans les cellules eucaryotes. L'accent sera mis sur les techniques qui facilitent les analyses fonctionnelles simultanées d'un grand nombre de protéines ou de gènes. Une variété de techniques, utilisées dans l'étude de l'expression et de la protéomique fonctionnelle, sera décrite, y compris la PAGE 2D, les protéines étiquetées, les fluorophores, la spectrométrie de masse et les puces à protéines. Les techniques utilisées dans l'étude de l'expression des gènes et de la génomique fonctionnelle seront également décrites, notamment l'utilisation de constructions de gènes rapporteurs, l'analyse des interactions protéine-ADN, les expressions de gènes clonés et plusieurs approches expérimentales utilisées pour définir le transcriptome eucaryote.

    AR : la présence est requise

    Techniques de recherche biochimique II

    est conçu pour familiariser les étudiants avec les méthodes utilisées pour l'étude du métabolisme cellulaire et subcellulaire. Ce cours peut comprendre un projet de recherche.

    AR : la présence est requise

    Introduction à la pharmacologie générale et autonome

    (identique à Médecine 4300) traite des principes généraux de la pharmacologie (relation dose-réponse, interaction médicament-récepteur, absorption, distribution, métabolisme, excrétion des médicaments) et des médicaments qui affectent la neurotransmission neuromusculaire et autonome, les systèmes cardiovasculaire, gastro-intestinal et le système nerveux central et les autacoïdes/prostanoïdes.

    PR : BIOC 311A/B ou Médecine 310A/B ou Pharmacie 2002/2003 (ou l'ancienne Pharmacie 3201/3202)

    Sujets spéciaux en biochimie

    sera donné aux étudiants de premier cycle et couvrira un éventail de sujets dans des domaines spécialisés en biochimie. Ils peuvent être enseignés par des spécialistes invités lorsqu'ils sont disponibles.

    PR : à déterminer au moment de l'offre

    Nutrigénétique et Nutrigénomique

    est conçu pour familiariser les étudiants avec les découvertes émergentes dans le domaine de l'interaction alimentation-gène et pour approfondir leur compréhension des relations entre le génome et l'alimentation ainsi que le potentiel de concevoir des régimes personnalisés pour une meilleure santé. Les élèves développeront une appréciation du rôle des nutriments dans la prévention et/ou le développement de la maladie.

    PR : BIOC 2100 ou Biologie 2250 BIOC 3106 et un des BIOC 3203 ou l'ancien BIOC 3200

    Sujets spéciaux en nutrition

    sera donné aux étudiants de premier cycle et couvrira un éventail de sujets dans des domaines spécialisés en nutrition. Ils peuvent être enseignés par des spécialistes invités lorsqu'ils sont disponibles.

    PR : à déterminer au moment de l'offre

    est un cours dans lequel les controverses et les tendances actuelles en matière de nutrition humaine sont présentées et discutées à l'aide de la littérature scientifique.

    PR : BIOC 3203 ou l'ancien BIOC 3200/3201, et BIOC 311B ou Médecine 310B

    est un cours qui aborde la base scientifique de l'intervention nutritionnelle dans les maladies humaines chroniques.

    PR : BIOC 3203 ou l'ancien BIOC 3200/3201, et BIOC 311B ou Médecine 310B

    Techniques de recherche en nutrition

    est un cours de séminaire dans lequel les professeurs et les étudiants discuteront des concepts et des méthodes utilisés dans l'étude de la nutrition. Les étudiants seront responsables de la lecture et de l'évaluation critique de la littérature récente.

    PR : étudiants en nutrition spécialisé en dernière année ou autorisation du directeur

    est un cours lié de deux semestres basé sur l'étude indépendante d'un problème de biochimie. Le sujet d'étude sera décidé en consultation avec les conseillers pédagogiques et doit être approuvé au préalable par le département. Cette thèse est obligatoire pour les étudiants de spécialisation en biochimie. La thèse sera soumise sous la forme d'un rapport écrit formel accompagné d'une illustration appropriée avant la fin de la dixième semaine du deuxième semestre. Avant la fin de son dernier semestre, l'étudiant fera une présentation orale de sa recherche.


    Quels sont les exemples de processus métaboliques ?

    Il existe deux catégories de métabolisme: catabolisme et anabolisme. Le catabolisme est la décomposition de la matière organique, et l'anabolisme utilise de l'énergie pour construire les composants des cellules, tels que les protéines et les acides nucléiques.

    De même, quel est le processus métabolique dans le corps humain ? Métabolisme est la somme de toutes les réactions cataboliques (dégradation) et anaboliques (synthèse) dans le corps. Les métabolique Le taux mesure la quantité d'énergie utilisée pour maintenir la vie. Ils comprennent également la décomposition de l'ATP, qui libère l'énergie nécessaire à la processus métaboliques dans toutes les cellules du corps.

    Par conséquent, quelles sont les activités métaboliques ?

    Métabolisme est un terme qui est utilisé pour décrire toutes les réactions chimiques impliquées dans le maintien de l'état de vie des cellules et de l'organisme. Métabolisme peut être commodément divisé en deux catégories : Catabolisme - la décomposition des molécules pour obtenir de l'énergie. Anabolisme - la synthèse de tous les composés nécessaires à la

    Que vous ayez un métabolisme rapide ou une silhouette naturellement mince, prendre du poids de manière saine peut exiger le même travail acharné et la même diligence que perdre du poids de manière saine. Avoir un métabolisme élevé signifie que votre corps brûle l'énergie de la nourriture à un rythme plus rapide que vos pairs (amis/membres de la famille ou autres personnes de votre âge).


    Voir la vidéo: Cours de biochimie: la béta oxydation, la suite (Janvier 2022).