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Quelle est la pertinence de la constante dans l'équation de jeu ?


J'ai vu l'équation des demi-vies des médicaments décrite différemment comme (0,7xVd)/Cl, (0,693xVd)/Cl et (ln2xVd)/Cl.

Quelle est l'origine de cette constante numérique au numérateur ? Qu'est-ce que cela signifie ?


Quelle est la pertinence de la constante dans l'équation de jeu ? - La biologie

L'une des façons dont les biochimistes caractérisent les enzymes est d'étudier les taux de réactions catalysées par des enzymes, un domaine connu sous le nom de cinétique enzymatique. L'étude de la cinétique enzymatique fournit aux chercheurs des indices sur le fonctionnement des enzymes. En 1913, Leonor Michaelis et Maud Menten ont élaboré une loi de vitesse qui régit la cinétique enzymatique.

La cinétique enzymatique de Michaelis-Menten peut être modélisée par l'équation suivante,

V représente la vitesse de réaction, Vmax représente la vitesse de réaction maximale, Kmreprésente la constante de Michaelis-Menten, et [S] représente la concentration du substrat.

Note de prudence

Cette équation suppose que pendant la réaction la concentration du complexe enzyme-substrat reste constante et est inférieure aux concentrations de substrat non lié. Ces conditions sont connues sous le nom de régime permanent.

En regardant l'équation, on peut facilement voir que la vitesse de la réaction, V , dépend de la concentration du substrat, [S]. En fait, l'équation de Michaelis-Menten est une fonction rationnelle. Comme les fonctions rationnelles peuvent être difficiles à utiliser graphiquement, l'équation de Michaelis-Menten peut être transformée en une équation linéaire en prenant l'inverse des deux côtés comme,

Cette nouvelle équation est appelée l'équation de Lineweaver-Burk d'après les chercheurs qui l'ont dérivée en 1934. L'équation de Lineweaver-Burk est une équation linéaire, où 1/V est une fonction linéaire de 1/[S] à la place de V étant une fonction rationnelle de [S]. L'équation de Lineweaver-Burk peut être facilement représentée graphiquement pour déterminer les valeurs de Kmet Vmax.


Pharmacocinétique

Stan K. Bardal BSc (Pharm), MBA, PhD , . Douglas S. Martin PhD , en pharmacologie appliquée , 2011

Autorisation

Autorisation est un autre indice de la capacité du corps à éliminer la drogue. Plutôt que de décrire la quantité de médicament éliminée, l'autorisation décrit le volume de plasma duquel le médicament serait totalement éliminé par unité de temps. La clairance peut être visualisée comme la circulation constituée d'unités ou de paquets de sang contenant une concentration donnée de médicament. La clairance élimine tout le médicament d'une certaine unité de plasma au cours d'une période de temps donnée (Figure 2-11). Bien qu'un peu difficile sur le plan conceptuel, le dédouanement est très précieux en pratique. Avoir une idée de la quantité de plasma débarrassé du médicament au fil du temps permet d'estimer la quantité de médicament qui doit être administrée pour maintenir une concentration plasmatique constante.

La clairance est exprimée en unités de volume et temps (par exemple, millilitres par minute). La clairance étant l'élimination du médicament de la circulation, la clairance est liée à la taux d'élimination constant et le volume apparent dans lequel le médicament est dissous :

Le dégagement est inversement proportionnelle à la demi-vie. Intuitivement, plus la clairance est élevée, plus la demi-vie est courte et vice versa. Mathématiquement, la clairance peut être déterminée comme suit :

La clairance peut être utilisée pour calculer la vitesse à laquelle le médicament doit être ajouté à la circulation pour maintenir la concentration plasmatique à l'état d'équilibre ou, en d'autres termes, le taux de dosage. Si vous savez ce qui sort, vous pouvez administrer le même montant entrer, et théoriquement, la concentration plasmatique doit rester constante.


Quelle est la pertinence de la constante dans l'équation de jeu ? - La biologie

Si vous n'avez jamais pensé que le sex-appeal pouvait être calculé mathématiquement, détrompez-vous.

Crabes violonistes mâles (Uca pugnax) possèdent une griffe majeure élargie pour combattre ou menacer d'autres mâles. De plus, les mâles avec des griffes plus grandes attirent plus de femelles.

Le sex-appeal (taille des griffes) d'une espèce particulière de crabe violoniste est déterminé par l'équation allométrique suivante :

Mc représente la masse de la griffe principale et Mb représente la masse corporelle du crabe (en supposant que la masse corporelle soit égale à la masse totale du crabe moins la masse de la pince principale) [1] . Avant de discuter de cette équation en détail, nous allons définir et discuter de l'allométrie et des équations allométriques.

  • un organisme de 10 kg peut avoir besoin d'un squelette de 0,75 kg,
  • un organisme de 60 kg peut avoir besoin d'un squelette de 5,3 kg, et pourtant
  • un organisme de 110 kg peut avoir besoin d'un squelette de 10,2 kg.

Comme vous pouvez le voir en inspectant ces chiffres, les corps plus lourds ont besoin de squelettes relativement plus costauds pour les soutenir. Il n'y a pas d'augmentation constante de la masse squelettique pour chaque augmentation de 50 kg de masse corporelle, la masse squelettique augmente de manière disproportionnée par rapport à la masse corporelle [2].

Les lois d'échelle allométrique sont dérivées de données empiriques. Les scientifiques intéressés à découvrir ces lois mesurent un attribut commun, tel que la masse corporelle et la taille du cerveau des mammifères adultes, à travers de nombreux taxons. Les données sont ensuite extraites des relations à partir desquelles les équations sont écrites.

F (s) = c s d ,

  • Si > 1, l'attribut donné par F (s) augmente de manière disproportionnée par rapport à l'attribut donné par s. Par exemple, si s représente la taille du corps, alors F (s) est relativement plus grande pour les corps plus grands que pour les corps plus petits.
  • Si 0 < < 1, l'attribut F (s) augmente avec l'attribut s, mais à un rythme plus lent que celui de la proportionnalité.
  • Si = 1, puis attribut F (s) change en proportion constante de l'attribut s. Ce cas particulier est appelé isométrie plutôt qu'allométrie.

Utiliser des équations allométriques

Notez que (1) est une fonction puissance et non une équation exponentielle (la constante est en position d'exposant au lieu de la variable s). Contrairement à d'autres applications où nous avons besoin de logarithmes pour nous aider à résoudre l'équation, nous utilisons ici des logarithmes pour simplifier l'équation allométrique en une équation linéaire.

Nous réécrivons (1) comme un équation logarithmique de la forme,

Quand on change de variables en laissant,

Par conséquent, transformer une équation allométrique en son équivalent logarithmique donne lieu à une équation linéaire.

En réécrivant l'équation allométrique dans une équation logarithmique, nous pouvons facilement calculer les valeurs des constantes c et à partir d'un ensemble de données expérimentales. Si nous traçons log s sur le X-axe et log F sur le oui-axe, nous devrions voir une ligne avec une pente égale à et y-intercepter égal à log c. N'oubliez pas que les variables X et oui sont vraiment sur une échelle logarithmique (puisque X = journal s et oui = journal F). Nous appelons un tel complot un tracé log-log.

Étant donné que les équations allométriques sont dérivées de données empiriques, il faut être prudent avec les données dispersées autour d'un ligne de meilleur ajustement dans le xy-plan d'un tracé log-log. Les petits écarts par rapport à une ligne de meilleur ajustement sont en réalité plus importants qu'ils n'y paraissent. Rappelez-vous, puisque le X et oui les variables sont sur l'échelle logarithmique, les changements linéaires dans les variables de sortie (X et oui) correspondent aux changements exponentiels des variables d'entrée (F (s) et s). Puisque nous sommes finalement intéressés par une relation entre F et s, nous devons nous préoccuper des écarts même minimes par rapport à une ligne de meilleur ajustement.


Équation

L'équation de Goldman peut être exprimée comme suit :



Em est la différence de potentiel d'un ion entre les membranes

R est la constante universelle des gaz R = 8,314471 J mol-1

T est la température thermodynamique, en Kelvin 0 K = -273,15oC

z est le nombre de moles d'électrons transférés entre les membranes (défini par la valence de l'ion)

F est la constante de Faraday F = 96 485,3415 C mol-1

PA ou B est la perméabilité de la membrane à un ion particulier (A ou B)

[A ou B]o est la concentration d'ions à l'extérieur de la membrane

[A ou B]je est la concentration d'ions à l'intérieur de la membrane


Document de biologie 1 Q

Les copies multiples du gène AMY1 sont une adaptation à un régime riche en amidon.

2) Donc plus de traduction de l'enzyme amylase

2) pas de croquis, seulement des lignes simples

3) ne franchissez pas les lignes d'étiquetage

2) Ceux qui ont plus de copies survivent mieux avec un régime riche en amidon et se reproduisent plus

3) des longueurs égales d'allèles sont échangées

1) paroi la plus épaisse, lui permettant de transporter le sang à haute pression

2) le tissu le plus élastique, qui a lissé le flux/maintient la pression

3) la plupart des muscles qui maintiennent la pression

4) muscle dans la paroi pour contrôler le flux sanguin

5) la paroi mince n'a pas à résister à une pression élevée

6) paroi mince, permettant la diffusion/l'échange

7) seul endothélium présent, permettant une courte voie de diffusion

(i) Quelle est la preuve tirée du graphique que le premier bruit cardiaque est causé par la fermeture de la valve auriculo-ventriculaire ? (1)

(ii) 1) Les valves semi-lunaires se ferment

b) La pression sanguine dans l'aorte diminue à chaque battement cardiaque mais ne descend pas en dessous de 10 kPa. Expliquez ce qui fait que la pression sanguine :

(i) diminue à chaque battement cardiaque (1)

(ii) 1) le tissu élastique de l'aorte recule

3) plasmide/gène/ADN répliqué

a) (i) expliquer l'importance de prélever un grand nombre d'échantillons sur chaque site (1)

(ii) expliquer l'importance de prendre des échantillons aléatoires au hasard (1)

c) Le bon parcours était entouré de prairies sous-développées à partir desquelles il avait été produit.
Le terrain de golf avait :

- certaines zones d'herbe très courte qui a été coupée fréquemment
- certaines zones d'herbes plus longues qui ont été coupées moins fréquemment
- certaines zones d'herbes hautes et d'arbustes qui n'ont jamais été coupés

L'indice de diversité des insectes sur le terrain de golf était plus élevé que celui des prairies environnantes non aménagées.


Détails du test

Le test de clairance de la créatinine est-il fait à la maison ?

Une partie du test de clairance de la créatinine est effectuée à la maison et l'autre en laboratoire. Vous recueillerez votre urine sur une période de 24 heures à la maison. Pendant ce temps, vous pouvez toujours participer à vos activités quotidiennes normales. Il vous suffit de respecter un calendrier de collecte de vos échantillons d'urine et de vous assurer de ne manquer aucune collecte (ne pas rincer d'urine).

La deuxième partie du test consiste à faire une prise de sang. Cela devra être fait dans un laboratoire, un établissement de santé ou le bureau de votre fournisseur. Votre fournisseur vous indiquera où aller pour le test sanguin lorsque vous récupérerez votre matériel de test. Souvent, vous déposerez votre collection d'urine lorsque vous irez faire une prise de sang.

Que dois-je faire pour me préparer au test de clairance de la créatinine ?

Avant le test de clairance de la créatinine, votre professionnel de la santé vous donnera des instructions spécifiques. Pendant le test de clairance de la créatinine, vous devrez recueillir votre urine pendant 24 heures, puis votre sang sera prélevé.

Votre prestataire vous fournira le récipient dont vous aurez besoin pour prélever votre échantillon d'urine et vous dira comment le conserver sur la période de 24 heures pendant laquelle vous le prélevez. Il est important de suivre les instructions que votre fournisseur vous donne. Assurez-vous de recueillir l'urine tout au long du test. Si vous sautez plusieurs fois ou ne suivez pas les instructions, vous devrez peut-être répéter le test.

On peut également vous demander d'arrêter de prendre certains médicaments. Cela se fera sous la supervision directe de votre fournisseur. Certains médicaments peuvent affecter la précision du test et vous devrez donc peut-être arrêter temporairement de les prendre. Ces médicaments pourraient inclure :

Assurez-vous d'informer votre fournisseur de tout médicament que vous prenez et assurez-vous qu'il y a une liste complète de tous les médicaments que vous prenez dans votre dossier médical. N'arrêtez jamais un médicament sans en parler d'abord à votre fournisseur de soins de santé.

Dois-je jeûner (ne pas manger) avant le test de clairance de la créatinine ?

En général, vous pouvez manger normalement avant et pendant le test de clairance de la créatinine. Cependant, il peut vous être demandé de ne pas manger pendant la nuit. Votre prestataire peut également vous demander de ne pas manger de viande avant le test. Cela pourrait changer les résultats car il y a des niveaux plus élevés de créatine dans la viande, ce qui entraînerait des niveaux plus élevés de créatinine dans votre corps pendant le test.

Que se passe-t-il pendant le test de clairance de la créatinine ?

Vous ferez le test de clairance de la créatinine sur 24 heures. Pendant ce temps, vous recueillerez votre urine à chaque fois que vous urinerez. Cela donnera à votre professionnel de la santé une bonne idée de votre taux de créatinine tout au long de la journée.

Assurez-vous de suivre de près les instructions de votre fournisseur de soins de santé. Ces instructions comprendront des détails sur la façon de conserver votre échantillon d'urine et où vous le prendrez une fois le test terminé.

Après 24 heures de collecte de votre urine, vous devrez faire une prise de sang. Cette deuxième partie du test examine la quantité de créatinine dans votre circulation sanguine. C'est ce qu'on appelle la créatinine sérique. Vos résultats de ces deux tests seront intégrés à une formule mathématique qui déterminera votre clairance de la créatinine. Ce taux indique à votre fournisseur à quel point vos reins filtrent les déchets de votre circulation sanguine.

Que se passe-t-il si j'oublie de prélever un échantillon d'urine pendant le prélèvement ?

Il est très important de prélever des échantillons d'urine tout au long de la journée pour que le test de clairance de la créatinine soit précis. Si vous sautez une collecte d'urine, cela pourrait affecter les résultats du test. Appelez le bureau de votre fournisseur de soins de santé si vous manquez une collecte pour voir si vous devez continuer le test ou arrêter et recommencer le lendemain.

Vais-je ressentir de la douleur pendant le test de clairance de la créatinine ?

Le test de clairance de la créatinine est généralement indolore. La première partie du test implique une miction normale sur une période de 24 heures. Vous pourriez ressentir un certain inconfort à cause de l'aiguille lorsque vous faites une prise de sang. Ceci est une partie nécessaire du test et se produit rapidement. Certaines personnes décrivent une prise de sang comme une sensation de brûlure. Il est possible de ressentir des palpitations ou d'avoir une légère ecchymose après avoir fait une prise de sang. Cependant, tout cet inconfort disparaît rapidement.


Expliquer les taux de réaction

Théorie des collisions

Théorie des collisions - la théorie selon laquelle les réactions chimiques ne peuvent se produire que si les réactifs entrent en collision avec une orientation appropriée et avec suffisamment d'énergie cinétique pour rompre les liaisons réactives et former des liaisons produits.

La vitesse d'une réaction dépend de la fréquence et de la proportion de collisions qui transforment les réactifs en produits. Une augmentation de la fréquence des collisions effectives entraîne une vitesse de réaction plus élevée.

Orientation

Certaines orientations de collisions entre molécules ou ions peuvent conduire à des réactions alors que d'autres ne le peuvent pas. C'est ce qu'on appelle parfois le géométrie de collision.

Énergie d'activation

Pour qu'une réaction se produise, les réactifs doivent avoir une énergie cinétique suffisante.

La quantité minimale d'énergie qu'une entité réactive doit avoir pour qu'une collision soit efficace est appelée la énergie d'activation (Eune) .

L'énergie d'activation a deux objectifs :

  1. il est utilisé pour surmonter les forces de répulsion électrostatiques entre les entités en collision,
  2. il est utilisé pour affaiblir les liaisons des réactifs.

Vous pouvez considérer l'énergie d'activation comme une colline ou une barrière d'énergie potentielle.

Dans une réaction chimique, le énergie potentielle est l'énergie stockée dans les liaisons à l'intérieur et entre les entités des réactifs, et le énergie cinétique est leur mouvement.

Lorsque des entités entrent en collision dans une orientation appropriée, une réaction chimique ne peut se produire que si l'énergie cinétique est suffisante pour rompre ces liaisons. Cette quantité d'énergie est l'énergie d'activation.

Si l'énergie cinétique est suffisante, les liaisons se réarrangeront pour former les produits.

Si les réactifs n'ont pas assez d'énergie cinétique, les liaisons des réactifs ne se rompront pas et la réaction ne se poursuivra pas.

L'arrangement instable des atomes trouvés au sommet de la colline d'énergie potentielle est appelé le complexe activé , ou transition Etat .

L'énergie d'activation représente la différence d'énergie entre les réactifs et le complexe activé.

La variation de l'énergie potentielle en fonction de la progression de la réaction pour (a) la réaction - 2BrNO(g) → 2NO(g) + Br2(g) et (b) une réaction endothermique

Température du système de réaction

Des preuves expérimentales montrent qu'une augmentation relativement faible de la température semble avoir un effet très important sur la vitesse de réaction.

Une augmentation d'environ 10°C sera souvent double ou triple la vitesse d'une réaction.

La température est considérée comme une mesure de l'énergie cinétique moyenne d'une substance.

Par conséquent, dans tout échantillon d'une substance à une température donnée, les entités individuelles de l'échantillon auront des énergies cinétiques différentes.

Certaines entités se déplaceront donc plus rapidement que d'autres, de sorte que seule une proportion aura une quantité d'énergie cinétique égale ou supérieure à l'énergie d'activation.

Si vous augmentez la température, l'énergie cinétique moyenne des entités augmente.

En conséquence, plus d'entités dans l'échantillon auront suffisamment d'énergie cinétique pour rompre les liaisons des réactifs et former un complexe d'activation.

De plus, l'augmentation de l'énergie cinétique augmentera également le taux et la force des collisions entre les réactifs, ce qui augmentera la probabilité que les collisions soient efficaces.

Les preuves expérimentales montrent que, pour la plupart des réactions chimiques, les taux de réaction augmentent de façon exponentielle avec la température.

Ceci est cohérent avec la théorie selon laquelle les augmentations de température augmentent de manière exponentielle la probabilité de collisions effectives.

Nature chimique des réactifs

Pour tout réactif, le type d'obligation, force, et nombre détermine l'énergie d'activation requis pour une collision réussie.

Les réactions impliquant la rupture de moins de liaisons par réactif se déroulent plus rapidement que celles impliquant la rupture d'un plus grand nombre de liaisons par réactif. Les obligations plus faibles sont rompues plus rapidement que les obligations plus fortes. Par exemple, il faut moins d'énergie pour rompre une simple liaison C-C qu'une double liaison C=C.

La taille et la forme d'une molécule ou d'un ion peuvent également affecter la vitesse de réaction. Certaines réactions impliquent des substances moléculaires compliquées ou des ions complexes. Celles-ci sont souvent moins réactives que des entités plus petites et moins complexes. C'est en partie parce que plus de liens doivent être brisés. Cependant, il est également moins probable que des molécules ou des ions complexes entrent en collision dans une orientation les uns par rapport aux autres qui soit efficace pour permettre à une réaction de se produire.

Concentration et superficie

En augmentant la concentration d'un réactif, la probabilité de collisions entre les molécules de réactif augmente et un plus grand nombre de collisions effectives est susceptible de se produire. Par conséquent, la vitesse de réaction devrait augmenter.

Dans une réaction impliquant des réactifs dans plus d'un état, comme un réactif solide et un réactif liquide, l'augmentation de la surface du réactif solide augmente la vitesse de réaction.

Les entités d'une structure solide ont moins de sites de collision potentiels que le même nombre d'entités divisées en morceaux plus petits, ce qui augmente la surface totale.

Théorie du catalyseur

Catalyseur - une substance qui modifie la vitesse d'une réaction chimique sans être elle-même modifiée de façon permanente.

Catalyseur biologique - un catalyseur fabriqué par un système vivant.

Catalyseur hétérogène - un catalyseur dans une réaction dans laquelle les réactifs et le catalyseur sont dans des états physiques différents.

Catalyseur homogène - un catalyseur dans une réaction dans laquelle les réactifs et le catalyseur sont dans le même état physique.

Pour qu'une réaction se produise, l'énergie cinétique des entités réactives en collision doit être égale ou supérieure à l'énergie d'activation.

Cependant, les catalyseurs n'augmentent pas le nombre de collisions entre entités réactives, ni n'augmentent l'énergie cinétique des entités de réactif(s). Au lieu de cela, un le catalyseur fournit une voie alternative pour la réaction, qui a une énergie d'activation plus faible.

Ainsi, à n'importe quelle température donnée, une plus grande fraction des entités du ou des réactifs aura une énergie cinétique égale ou supérieure à cette énergie d'activation inférieure.

Il y a un plus grand nombre de collisions effectives, et donc la vitesse de réaction est augmentée.


Équation constante de taux

Il existe plusieurs façons d'écrire l'équation de la constante de vitesse. Il existe une forme pour une réaction générale, une réaction de premier ordre et une réaction de second ordre. En outre, vous pouvez trouver la constante de vitesse en utilisant l'équation d'Arrhenius.

Pour une réaction chimique générale :

En réorganisant les termes, la constante de vitesse est :

constante de vitesse (k) = Taux / ([A] a [B] a )

Ici, k est la constante de vitesse et [A] et [B] sont les concentrations molaires des réactifs A et B.

Les lettres a et b représentent l'ordre de la réaction par rapport à A et l'ordre de la réaction par rapport à b. Leurs valeurs sont déterminées expérimentalement. Ensemble, ils donnent l'ordre de la réaction, n :

Par exemple, si doubler la concentration de A double la vitesse de réaction ou quadrupler la concentration de A quadruple la vitesse de réaction, alors la réaction est du premier ordre par rapport à A. La constante de vitesse est :

Si vous doublez la concentration de A et que la vitesse de réaction augmente quatre fois, la vitesse de la réaction est proportionnelle au carré de la concentration de A. La réaction est du second ordre par rapport à A.


Équilibre rapide

Considérons le mécanisme de réaction suivant pour la conversion catalysée par une enzyme du substrat (S) en produit (P) (nous supposons que la vitesse catalysée est bien supérieure à la vitesse non catalysée.)

Comme nous l'avons fait pour la dérivation des équations pour les réactions de transport facilitées dans des conditions d'équilibre rapide, cette dérivation est basée sur l'hypothèse que les concentrations relatives de (S), (E) et (ES) peuvent être déterminé par la constante de dissociation, (K_s), pour les interactions et les concentrations de chaque espèce pendant la première partie de la réaction (c'est-à-dire dans les conditions de vitesse initiale). Supposons également le (S gg E_o). Rappelez-vous que dans ces conditions, (S) ne change pas beaucoup avec le temps. Est-ce une hypothèse valable ? Examinez le mécanisme illustré ci-dessus. (S) se lie à (E) avec une constante de vitesse de second ordre (k_1).

(ES) a deux destins : il peut se dissocier avec une constante de vitesse de premier ordre (k_2) en (S + E), ou il peut être converti en produit avec une constante de vitesse de premier ordre de (k_3 ) pour donner (P + E). Si nous supposons que (k_2 gg k_3) (c'est-à-dire que le complexe se désagrège beaucoup plus rapidement que S est converti en P), alors les rapports relatifs de (S), (E) et ( ES) peut être décrit par (K_s). Alternativement, vous pouvez y penser de cette façon. Si (S) se lie à (E), la plupart des (S) se dissocieront et un petit aM_ount sera converti en (P). Si c'est le cas, alors (E) est maintenant libre, et liera rapidement (S) et se rééquilibrera puisque le destin le plus probable de (S) lié est de se dissocier, de ne pas être converti en (P) (depuis (k_3 ll k_2)). Cela a également du sens si l'on considère que l'étape physique caractérisée par (k_2) est susceptible d'être plus rapide que l'étape chimique, caractérisée par (k_3). Ainsi, les hypothèses suivantes ont été utilisées :

Nous aimerions dériver des équations qui montrent la vitesse v en fonction de la concentration initiale du substrat, (S_o), (en supposant que (P) est négligeable au cours du temps de mesure de la vitesse initiale). Supposons également que le (v_ gg v_). Contrairement à la réaction du premier ordre de (S) à (P) en l'absence de E, (v) n'est pas proportionnel à (S_o), mais plutôt à (S_) comme nous l'avons décrit en classe avec diffusion facilitée (flux proportionnel à AR, non libre A). Par conséquent,

[v = exte , [ES] = k_3 [ES] label<1>]

où (v) est la vitesse. Comment peut-on calculer ([ES]) quand on connaît ([S]) (qui est égal à (S_o)) et Etot (qui est (E_o)) ? Supposons que S est beaucoup plus grand que E, comme c'est probablement le cas biologique. Nous pouvons calculer ([ES]) en utilisant les équations suivantes et la même procédure que nous avons utilisée pour la dérivation de l'équation de liaison, ce qui donne l'équation ci-dessous :


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